+7 (495) 624-5749

Laboratory of new methods in biology: Major publications

  • Пермяков Е.А., Бусел Е.П., Бурштейн Э.А. Люминесценция и состояние производных индола в замороженных водно-солевых растворах. Ж. структ. химии, 1971, т. 12, N 1, с. 79-86.
  • Юмакова Е.М., Атанасов Б.П., Бурштейн Э.А., Пермяков Е.А., рН-индуцированные конформационные изменения нативного состояния производных миоглобина. Спектрофлуориметрическое исследование. В сборнике "Конформационные изменения биополимеров в растворе", Москва, Наука, 1973, с. 113-120.
  • Permyakov, E.A., and Burstein, E.A. Relaxation processes in frozen aqueous solutions of proteins. Temperature dependence of fluorescence parameters. Studia Biophysica, 1975, vol. 51, N 1, p. 91-103.
  • Burstein, E.A., Permyakov, E.A., Emelyanenko, V.I., Bushueva, T.L., and Pechere, J.F. Investigation of some physico-chemical properties of parvalbumins by means of luminescence of their phenylalanine residues. Biochim. Biophys. Acta, 1975, vol. 400, N 1, p. 1-16.
  • Bukolova-Orlova, T.G., Permyakov, E.A., Burstein, E.A., and Yukelson, L.Y. Reinterpretation of luminescence properties of neurotoxines from the venom of middle-asian cobra Naja oxiana Eichw. Biochim. Biophys. Acta, 1976, vol. 439, N 2, p. 426-431.
  • Permyakov, E.A., Burstein, E.A., Sawada, Y., and Yamazaki, Y. Luminescence of phenylalanine residues in superoxide dismutase from green pea. Biochim. Biophys. Acta, 1977, vol. 491, N 1, p. 149-154.
  • Burstein, E.A., Permyakov, E.A., Yashin, V.A., Burkhanov, S.A., and Finazzi-Agro, A. The fine structure of luminescence spectra of azurin. Biochim. Biophys. Acta, 1977, vol. 491, N 1, p. 155-159.
  • Permyakov, E.A., and Burstein, E.A. Relaxation processes in frozen aqueous protein solutions. Effects of water isotopic composition and chromophore localization on relaxation freezing. Studia Biophysica, 1977, vol. 64, N 1, p. 163-172.
  • Permyakov, E.A., and Burstein, E.A. Fast relaxation processes in protein powders. Effect of water content on the temperature dependence of protein fluorescence spectrum position. Studia Biophysica, 1977, vol. 64, N 1, p. 83-93.
  • Бурштейн Э.А., Бурханов С.А., Пермяков Е.А. К вопросу о функциональной роли парвальбуминов в регуляции Ca2+ в цикле сокращение - расслабление в скелетных мышцах позвоночных. Биофизика, 1977, т. 22, N 5, с. 946-948.
  • Пермяков Е.А. Кооперативное замораживание внутренней подвижности белков. В сборнике "Равновесная динамика нативной структуры белка." Пущино, 1977, с. 83-99.
  • Бурштейн Э.А., Бушуева Т.Л., Пермяков Е.А. Изучение равновесной структурной подвижности макромолекул по характеристикам люминесценции белковых хромофоров. Ж. прикл. спектроскопии, 1978, т. 28, N 4, с. 653-657.
  • Бурханов С.А., Чаплий М.Ф., Пермяков Е.А., Бурштейн Э.А. Сокращение - расслабление глицеринизированных мышечных волокон, вызываемое изменением рН в присутствии парвальбуминов. Биофизика, 1978, т. 23, N 4, с. 734-735.
  • Пермяков Е.А., Ярмоленко В.В., Емельяненко В.И., Бурштейн Э.А., Жердей Ш., Клоссе Ж. Изучение связывания ионов кальция парвальбумином мерланга по изменению параметров собственной флуоресценции белка. Биофизика, 1980, т. 25, N 3, с. 417-422.
  • Permyakov, E.A., Yarmolenko, V.V., Emelyanenko, V.I., Burstein, E.A., Gerday, C., and Closset, J. Fluorescence studies of the calcium binding to whiting (Gadus merlangus) parvalbumin. Eur. J. Biochem. 1980, vol. 109, N 1, p. 307-315.
  • Пермяков Е.А., Ярмоленко В.В. Возможные артефакты при работе рН-электродом на водных растворах Ca2+-связывающих систем. Биофизика, 1981, т. 26, N 1, с. 134-135
  • Permyakov, E.A., Yarmolenko, V.V., and Korystova, A.A. An evaluation of the Ca2+-binding constants of troponin-C by means of intrinsic protein fluorescence. Studia Biophysica, 1981, vol. 83, N 1, p. 63-70.
  • Permyakov, E.A., Yarmolenko, V.V., Kalinichenko, L.P., Morozova, L.A., and Burstein, E.A. Calcium binding to a-lactalbumin: structural rearrangement and association constant evaluation by means of intrinsic protein fluorescence changes. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1981, vol. 100, N 1, p. 191-197.
  • Permyakov, E.A., Kalinichenko, L.P., Morozova, L.A., Yarmolenko, V.V., and Burstein, E.A. a-lactalbumin binds magnesium ions: study by means of intrinsic fluorescence technique. Biochem. Biophys. Res. Commun. vol. 1981, 102, N 1, p. 1-7.
  • Пермяков Е.А., Ярмоленко В.В., Калиниченко Л.П., Бурштейн Э.А. Оценка констант связывания ионов Ca2+ белками по изменениям их собственной тирозиновой и фенилаланиновой флуоресценции. Биоорг. химия, 1981, т. 7, N 11, с. 1660-1668.
  • Permyakov, E.A., Kalinichenko, L.P., Yarmolenko, V.V., Burstein, E.A., and Gerday, C. Binding of nucleotides to parvalbumins. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1982, 105, N 3, p. 1059-1065.
  • Permyakov, E.A., Yarmolenko, V.V., Burstein, E.A., and Gerday, Ch. Intrinsic fluorescence spectra of a tryptophan-containing parvalbumin as a function of thermal, pH and urea denaturation. Biophys. Chemistry 1982, vol. 15, N 1, p. 19-26.
  • Пермяков Е.А., Ярмоленко В.В., Калиниченко Л.П., Морозова Л.А., Бурштейн Э.А. Связывание ионов Ca2+ а-лактальбумином из коровьего молока. Исследование по изменениям собственной белковой флуоресценции. Биофизика, 1982, т. 27, N 3, с. 380-385.
  • Пермяков Е.А., Калиниченко Л.П., Морозова Л.А., Ярмоленко В.В., Бурштейн Э.А. Исследование связывания ионов Mg2+ а-лактальбумином методом флуоресцентной спектроскопии. Биофизика, 1982, т. 27, N 4, с. 578-584.
  • Ярмоленко В.В., Пермяков Е.А., Калиниченко Л.П., Морозова Л.А., Бурштейн Э.А., Вайткус В., Связывание ионов кальция а-лактальбумином из коровьего молока. В сборнике трудов Литовского филиала ВНИИМС, Москлас, Вильнюс, 1982, т.16, с. 134-140.
  • Пермяков Е.А., Бурштейн Э.А., Емельяненко В.И., Александров Ю.М., Глаголев К.В., Махов В.Н., Сырейщикова Т.Н., Якименко М.Н. Влияние связывания кальция на время затухания собственной флуоресценции Са-связывающих белков. Биофизика, 1983, т. 28, N 3, с. 393-397.
  • Permyakov, E.A., and Shnyrov, V.L. A spectrofluorimetric study of the environment of tryptophans in bacteriorhodopsin. Biophys. Chem. 1983, vol. 18, N 1, p. 145-152.
  • Морозова Л.А., Пермяков Е.А., Бурштейн Э.А. Свойства a-лактальбумина как металлсвязывающего белка. В сборнике "Физико-химические основы функционирования клеток", Пущино, 1983, с. 16-21.
  • Permyakov, E.A., Medvedkin, V.N., Kalinichenko, L.P., and Burstein, E.A. Comparative study of physico-chemical properties of two pike parvalbumins by means of their intrinsic tyrosyl and phenylalanyl fluorescence. Arch. Biochem. Biophys. 1983, vol. 227, N 1, p. 9-20.
  • Permyakov, E.A., Kalinichenko, L.P., Medvedkin, V.N., Burstein, E.A., and Gerday, C. Sodium and potassium binding to parvalbumins measured by means of intrinsic protein fluorescence. Biochim. Biophys. Acta, 1983, vol. 749, N 1, p. 185-191.
  • Пермяков Е.А., Бурштейн Э.А. Оценка параметров связывания белком низкомолекулярных веществ методом люминесценции. В сборнике "Люминесцнтный анализ в медико-биологических исследованиях", Рига, РМИ, 1983, с. 80-85.
  • Permyakov, E.A., and Burstein, E.A. Some aspects of studies of thermal transitions in proteins by means of their intrinsic fluorescence. Biophys. Chem. 1984, vol. 19, N 3, p. 265-271.
  • Захарова Н.И., Пермяков Е.А., Фабиан М., Кононенко А.А., Чаморовский С.К., Бурштейн Э.А., Рубин А.В. О белковой флуоресценции фотосинтетических реакционных центров из Rhodopseudomonas sphaeroides. Молек. биология, 1984, т. 18, N 3, с. 719-724.
  • Permyakov, E.A., Morozova, L.A., and Burstein, E.A. Cation binding effects on the pH, thermal and urea denaturation transitions in a-lactalbumin. Biophys. Chem. 1985, vol. 21, N 1, p. 21-31.
  • Permyakov, E.A., Ostrovski, A.V., Burstein, E.A., Pleshanov, P.G., and Gerday, C. Parvalbumin conformers revealed by steady-state and time-resolved fluorescence spectroscopy. Arch. Biochem. Biophys. 1985, vol. 240, N 2, p. 781-791.
  • Permyakov, E.A., Shnyrov, V.L., Kalinichenko, L.P., and Orlov, N.Y. Effects of cation binding on the thermal transitions in calmodulin. Biochim. Biophys. Acta, 1985, vol. 830, N 2, p. 288-295.
  • Oreschkin, E.F., Borissowa, M.A., Permjakow, E.A., Burstein, E.A., und Schnyrow, V.L. Untersuchungen zur Warmedenaturierung von Fleisch mittels Eiweiseigenfluoreszenz und Mikrokalorimetrie. Fleischwirtschaft, 1985, vol. 65, N 12, p. 1498-1500.
  • Oreshkin, E.F., Borisova, M.A., Tchubarova, G.S., Gorbatov, V.M., Permyakov, E.A., Shnyrov, V.L., and Burstein, E.A. Conforma-tional changes in the muscle proteins of cured beef during heating. Meat Science, 1986, vol. 16, N 4, p. 297-305.
  • Permyakov, E.A., Kalinitschenko, L.P., Borissowa, M.A., und Oreschkin, E.F. Vergleichende Untersuchungen der Fluoreszenz von Fleisch und Eiweisen des Actomyosin-komplexes. Fleischwirtschaft, 1986, vol. 66, N 3, p. 406-407.
  • Permyakov, E.A., and Kreimer, D.I. Effects of pH, temperature and Ca2+ content on the conformation of a-lactalbumin in a medium modeling physiological conditions. Gen. Phys. Biophys. 1986, vol. 5, N 4, p. 377-390.
  • Shnyrov, V.L., Salia, C.H., Zhadan, G.G., and Permyakov, E.A. Thermal transitions in rat erythrocyte ghosts. Biomed. Biochim. Acta 1986, vol. 45, N 9, p. 1111-1119.
  • Пермяков Е.А., Островский А.В., Плешанов П.Г. Исследование методами стационарной и кинетической флуоресцентной спектро-скопии парвальбуминов, содержащих один излучающий триптофанил или тирозил. В сборнике "Люминесцентный анализ в медико-биологических исследованиях" Рига, РМИ, 1986, с. 226-231.
  • Медведкин В.Н., Митин Ю.В., Пермяков Е.А. Влияние остатка Arg 74 на формирование структуры С-концевого домена парвальбумина III щуки. Биоорг. химия, 1987, т. 13, N 2, с. 177-182.
  • Кубе Д., Шныров В.Л., Пермяков Е.А., Иванов М.В., Наградова Н.К. Взаимосвязь между термостабильностью тетрамерной молекулы лактатдегидрогеназы из мышц свиньи и степенью занятости ее активных центров лигандами. Биохимия, 1987, т. 52, N, 7, с. 1116-1125.
  • Медведкин В.Н., Митин Ю.В., Пермяков Е.А. Получение аналога фрагмента 74-108 парвальбумина III щуки, содержащего остаток аланина в положении 74, и его ацетилированного производного. Биоорг. химия, 1987, т. 13, N 8, с. 1019-1023.
  • Пермяков Е.А. Мышечные саркоплазматические кальцийсвязыва-ющие белки. В сборнике "Структура и функции белков сократительных систем". Наука, Ленинград, 1987, с. 159-167.
  • Permyakov, E.A., Ostrovski, A.V., and Kalinichenko L.P. Stopped- flow kinetic studies of Ca(II) and Mg(II) dissociation in cod parvalbumin and bovine a-lactalbumin. Biophys. Chem., 1987, vol. 28, N 2, p. 225-233.
  • Permyakov, E.A., Murakami, K., and Berliner, L.J. On experimental artifacts in the use of metal ion chelators for the determination of the cation binding constants of a-lactalbumin. A reply. J. Biol. Chem. 1987, vol. 268, N 7, p. 3196-3198.
  • Пермяков Е.А., Островский А.В., Калиниченко Л.П., Дейкус Г.Ю. Кинетика диссоциации комплексов парвальбумина с ионами кальция и магния. Молек. биология, 1987, т. 21, N 4, с. 1017-1022.
  • Муронец В.И., Ашмарина Л.И., Пермяков Е.А., Наградова Н.К. Флуориметрическое исследование иммобилизованной дрожжевой D-глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы и ее субъединиц. Связывание НАД+. Доклады АН СССР, 1987, т. 293, N 3, с. 732-736.
  • Орешкин Е.Ф., Борисова М.А., Пермяков Е.А. Изменение кон-формации белков актомиозинового комплекса при созревании свинины. Мясная индустрия СССР, 1987, N 1, с. 43-45.
  • Лакизова И.Ю., Елякова Л.А., Емельяненко В.И., Пермяков Е.А., Бурштейн Э.А. Сравнительное изучение в-1,3-глюконаз морских моллюсков по флуоресценции триптофана. Биофизика, 1988, т. 33, N 1, с. 31-35.
  • Permyakov, E.A., Kreimer, D.I., Kalinichenko, L.P., and Shnyrov, V.L. Interactions of calcium binding proteins, parvalbumin and a-lactalbumin, with dipalmitoylphosphatidylcholine vesicles. Gen. Phys. Biophys. 1988, vol. 7, N 1, p. 95-107.
  • Салия Ц.Х., Жадан Г.Г., Пермяков Е.А., Шныров В.Л. Влияние рН и концентрации буферного раствора на тепловую денатурацию теней эритроцитов крыс. Известия АН ГССР, серия биол., 1988, т. 14, N 1, с. 57-61.
  • Shnyrov, V.L., Freidina, N.A., and Permyakov, E.A. Study of pH- and temperature-induced transitions in F-protein (phospho-fructokinase) by spectroscopy and microcalorimetry methods. Biochim. Biophys. Acta, 1988, vol. 953, N 1, p. 128-133.
  • Морозова Л.А., Гусев Н.Б., Шныров В.Л., Пермяков Е.А. Исследование физико-химических свойств тропонинов I и T из сердечных и скелетных мышц методами белковой флуоресценции и калориметрии. Биохимия, 1988, т. 53, N 4, с. 531-540.
  • Пермяков Е.А., Островский А.В., Калиниченко Л.П. Кинетика диссоциации комплексов а-лактальбумина с ионами Ca2+ и Mg2+. Биофизика, 1988, т. 33, N 3, с. 413-416.
  • Пермяков Е.А., Креймер Д.И., Калиниченко Л.П., Шныров В.Л. Влияние ионов кальция и магния на взаимодействие кальцийсвязывающих белков парвальбумина и а-лактальбумина с везикулами дипальмитоилфосфатидил-холина. Биофизика, 1988, т. 33, N 3, с. 465-470.
  • Ostrovsky, A.V., Kalinichenko, L.P., Emelyanenko, V.I., Klimanov, A.V., and Permyakov, E.A. Environment of tryptophan residues in various conformational states of a-lactalbumin studied by time-resolved and steady-state fluorescence spectroscopy. Biophys. Chem. 1988, vol. 30, N 1, p. 105-115.
  • Пермяков Е.А., Калиниченко Л.П., Морозова Л.А., Дережков В.Ю., Багелова Я., Анталик М. Взаимодействие катионов меди и цинка с кальцийсвязывающими белками. Молек. биология, 1988, т. 22, N 4, с. 984-991.
  • Пермяков Е.А., Цховребова Л.А. Влияние температуры и рН на окружение остатков триптофана в а-актинине. Биофизика, 1988, т. 33, N 5, с. 754-757.
  • Permyakov, E.A., Morozova, L.A., Kalinichenko, L.P., and Derezhkov, V.Y. Interaction of a-lactalbumin with Cu2+. Biophys. Chem. 1988, vol. 32, N 1, p. 37-42.
  • Шныров В.Л., Левицкий Д.И., Веденкина Н.С., Николаева О.П., Хворов Н.В., Пермяков Е.А., Поглазов Б.Ф. Доменная структура субфрагмента 1 миозина. Доклады АН СССР, 1989, т. 304, N 6, с. 1497-1499.
  • Permyakov, E.A., Kreimer, D.I., Kalinichenko, L.P., Orlova, A.A., and Shnyrov, V.L. Interaction of parvalbumins with model phospholipid vesicles. Cell Calcium, 1989, vol. 10, N 2, p. 71-79.
  • Oreschkin, E.F., Borissowa, M.A., Permjakow, E.A., and Burstein, E.A. Konformationsveranderungen des Muskeleiweises wahrend der Reifung und ihre Berichung zum Wasserbindungsvermogen von Schweinefleisch. Fleischwirtschaft, 1989, vol. 69, N 4, p. 627-630.
  • Пермяков Е.А., Медведкин В.Н., Корнейчук Г.А., Костржевская Е.Г., Мурзин А.Г. Ингибируемое ионами Са связывание мелиттина парвальбумином. Новая роль для парвальбуминов? Молек. биология, 1989, т. 23, N 3, с. 693-698.
  • Burstein, E.A., Nyamaa, D., Bat-Erdene, O., Enkhzaya, D., Burgetbazar, B., Emelyanenko, V.I., and Permyakov, E.A. An interaction of albumin from camel serum with fraxetin. Studia Biophysica, 1990, vol. 135, N 1, p. 15-24.
  • Levitsky, D.I., Khvorov, N.V., Shnyrov, V.L., Vedenkina, N.S., Permyakov, E.A., and Poglazov, B.F. Domain structure of myosin subfragment-1. Selective denaturation of the 50 kDa segment. FEBS Letters, 1990, vol. 264, N 2, p. 176-178.
  • Шныров В.Л., Веденкина Н.С., Островский А.В., Пермяков Е.А., Голицина Н.Л., Левицкий Д.И. Исследование тепловой денатурации стержневой части молекулы миозина методами микрокалориметрии и собственной флуоресценции. Биофизика, 1990, т. 35, N 3, с. 415-420.
  • Musatov, A., Permyakov, E.A., Bagelova, J., Morozova, L.A., and Shnyrov, V.L. Some aspects of fluorescence and microcalorimetric studies of cytochrome C oxidase. Biochem. Int. 1990, vol. 21, p. 563-571.
  • Permyakov, E.A., Medvedkin, V.N., Mitin, Y.V., and Kretsinger, R.H., Noncovalent complex between domain AB and domains CD*EF of parvalbumin. Biochim. Biophys. Acta, 1991, vol. 1076, p.67-70.
  • Permyakov, E.A., Grishchenko, V.M., Kalinichenko, L.P., Orlov, N.Y., Kuwajima, K., and Sugai, S. Calcium-regulated interactions of human a-lactalbumin with bee venom melittin. Biophys. Chem. 1991, vol. 39, p. 111-117.
  • Веденкина Н.С., Абрамян А.А., Багдасарян З.Н., Шныров В.Л., Пермяков Е.А. Связывание ионов меди и цинка аминоацилазой из Aspergillus oryzae. Биохимия, 1991, т. 56, N 3, с. 500-507.
  • Czurylo, E.A., Emelyanenko, V.I., Permyakov, E.A., and Dabrowska, R. Spectrofluorimetric studies on C-terminal 34 kDa fragment of caldesmon. Biophys. Chem. 1991, vol. 40, N 2, p. 181-188.
  • Morozova, L.A., Shnyrov, V.L., Gusev, N.B., and Permyakov, E.A. Thermal transitions in cardiac troponin and its subunits. In NATO ASI Series, vol. H 56, Cellular Regulation by Protein Phosphorylation, Edited by L.M.G. Heilmeyer, Jr. Springer Verlag, Berlin, Heidelberg, 1991, p. 67-71.
  • Levitsky, D.I., Khvorov, N.V., Shnyrov, V.L., Bukatina, A.E., Vedenkina, N.S., Permyakov, E.A., and Poglazov, B.F. Nucleotide-induced changes in domain structure of myosin subfragment 1. In Muscle and Motility (ed. G. Marshal, U. Carraro) Intersept Ltd, London, 1990, p. 311-315.
  • Levitsky, D.I., Nikolaeva, O.P., Vedenkina, N.S., Shnyrov, V.L., Golitsina, N.L., Khvorov, N.V., Permyakov, E.A., and Poglazov, B.F. The effect of alkali light chains on the thermal stability of myosin subfragment 1. Biomed. Sci., 1991, vol. 2, N 2, p. 140-146.
  • Permyakov, E.A., Shnyrov, V.L., Kalinichenko, L.P., Kuchar, A., Reyzer, I.L., and Berliner, L.J. Binding of Zn(II) ions to a-lactalbumin. J. Protein Chem., 1991, vol. 10, N 6, p. 577-584.
  • Бакунина И.Ю., Сова В.В., Елякова Л.А., Макарьева Т.Н., Стоник В.А., Пермяков Е.А., Емельяненко В.И. Влияние сульфатов полиоксистероидов на экзо- и эндоглюканазы. Биохимия, 1991, т. 56, N 8, с. 1397-1405.
  • Hirai, Y., Permyakov, E.A., and Berliner, L.J. Proteolytic digestion of a-lactalbumin: physiological implications. J. Protein Chem., 1992, vol. 11, N 1, p. 51-57.
  • Permyakov, E.A., Kalinichenko, L.P., Derezhkov, V.Y., Antalik, M., Meinholtz, D.C., and Berliner, L.J. Interaction of cupric ion with parvalbumin. Biophys. Chem., 1992, vol. 42, N 1, p. 189-194.
  • Levitsky, D.I., Shnyrov, V.L., Khvorov, N.V., Bukatina, A.E., Vedenkina, N.S., Permyakov, E.A., Nikolaeva, O.P., and Poglazov, B.F. Effects of nucleotide binding on thermal transitions and domain structure of myosin subfragment 1. Eur. J. Biochem. 1992, vol. 209, N 3, p. 829-835.
  • Leontiev, V.V., Uversky, V.N., Permyakov, E.A., and Murzin, A.G. Introduction of Ca2+-binding amino acid sequence into the T4 lysozyme. Biochim. Biophys. Acta 1993, vol. 1162, N 1-2, 84-88.
  • Permyakov, E.A., Reyzer, I.L., and Berliner, L.J. Effects of Zn(II) on galactosyl transferase activity. J. Prot. Chem. 1993, vol. 12, N 5, p.633-638.
  • Медведкин В.Н., Пермяков Е.А., Уверский В.Н., Грипась А.Ф., Митин Ю.В. Флуоресцентный контроль твердофазного синтеза пептидов с применением кварцевого реактора-кюветы. Биоорг. химия, 1994, т. 20, N 6, с. 635-643.
  • Permyakov, E.A., and Berliner, L.J. Co2+-binding to a-lactalbumin. J. Prot. Chem. 1994, vol. 13, N 3, p. 277-281.
  • Permyakov, E.A., Medvedkin, V.N., Klimenko, L.V., Mitin, Y.V., and Permyakov, S.E. Kinetics of peptide synthesis studied by fluorescence of fluorophenyl esters. Int. J. Peptide Protein Res. 1994, vol. 44, N 1, p. 472-476.
  • Пермяков Е.А., Дейкус Г.Ю. Аналитическое описание электронно-колебательных спектров белков. Мол. биология, 1995, т. 29, N 1, с. 159-167.
  • Пермяков Е.А., Дейкус Г.Ю. Исследование конформационных переходов в белках по триптофановой флуоресценции и фосфоресценции при низких температурах. Мол. биология, 1995, т. 29, N 2, с. 339-344.
  • Веденкина Н.С., Калиниченко Л.П., Пермяков Е.А. Влияние фаллоидина на стабильность F- и G-актина. Мол. биология, 1995, т. 29, N 3, с. 597-602.
  • Medvedkin, V.N., Permyakov, E.A., Klimenko, L.V., Mitin, Y.V., Matsushima, N., and Nakayama, S. Interactions of (AlaAlaLysPro)n and (LysLysSerPro)n with DNA. Proposed coiled coil of AlgR3 and AlgP from Pseudomonas Aeruginosa. Prot. Eng. 1995, v. 8, N 1, p. 63-70.
  • Медведкин В.Н., Заболотских В.Ф., Пермяков Е.А., Митин Ю.В., Сорокина М.Н., Клименко Л.В. n-сульфотетрафторфениловые гидрофильные активированные эфиры аминокислот в пептидном синтезе. Биоорг. химия 1995, т. 21, N9, с. 684-690.
  • Grishchenko, V.M., Kalinichenko, L.P., Deikus, G.Y., Veprintsev, D.B., Cawthern, K., Berliner, L.J., and Permyakov E.A. Interactions of a-lactalbumin with lipid vesicles studied by tryptophan fluorescence. Biochem. Mol. Biol. Internat. 1996, vol. 38, N 3, p. 453-466.
  • Cawthern, K.M., Permyakov, E.A., and Berliner, L.J. Membrane-bound states of a-lactalbumin: implications for the protein stability and conformation. Protein Sci. v. 5, N 7, p. 1394-1405, 1996.
  • Veprintsev, D.B., Permyakov, E.A., Kalinichenko, L.P., and Berliner, L.J. Pb2+ and Hg2+ binding to a-lactalbumin. Biochem. Mol. Biol. Internat. 1996, vol. 39, N 6, p. 1255-1265.
  • Todorova, R.T., Rogov, V.V., Vasilenko, K.S., and Permyakov, E.A. Study of tyrosine-containing mutants of ribosomal protein L7/L12 from Escherichia coli. Biophys. Chem.1996, v. 62, N 1-3, p.39-46.
  • Permyakov, E.A., Veprintsev, D.B., Deikus, G.Y., Permyakov, S.E., Kalinichenko, L.P., Grishchenko, V.M., and Brooks, C.L. pH-induced transition and Zn2+-binding properties of bovine prolactin. FEBS Letters 1997 v. 405, N 3, p. 273-276.
  • Veprintsev, D.B., Permyakov, S.E., Permyakov, E.A., Rogov, V.V., Cawthern, K.M., and Berliner, L.J. Cooperative thermal transitions of bovine and human apo-a-lactalbumins: evidence for a new intermediate state. FEBS Letters 1997, v. 412, N 3, p. 625-628.
  • Shnyrov,V.L., Sanchez-Ruiz,J.M., Boiko, B.N., Zhadan, G.G., and Permyakov, E.A. Applications of scanning microcalorimetry in biophysics and biochemistry. Thermochim. Acta 1997, v. 302, N. 1-2, p. 165-180.
  • Cawthern, K.M., Narayan, M., Chaudhuri, D., Permyakov, E.A., and Berliner, L.J. Interactions of a-lactalbumin with fatty acids and spin label analogs. J. Biol. Chem. 1997, v. 272, N 49, p. 30812-30816.
  • Cawthern, K.M., Anderson, P.J., Permyakov, E.A., and Berliner, L.J. Interaction of N-acetylglucosamine-(1-4)-galactosyltransferase with liposomes. Period. Biol. 1998, v. 100, Suppl. 2, p. 53-58.
  • Veprintsev, D.B., Narayan, M., Permyakov, S.E., Uversky, V.N., Brooks, C.L., Cherskaya, A.M., Permyakov, E.A., and Berliner, L.J. Fine tuning the N-terminus of a calcium binding protein: a-lactalbumin. PROTEINS: Structure, Function, and Genetics 1999, v. 37, p. 65–“72.
  • Пермяков, С. Е., Сенин, И. И., Уверский, В. Н., Черская, А. М., Шульга-Морской, С. В., Зинченко, Д. В., Алексеев, А. М., Заргаров, А. А., Липкин, В. М., Филиппов, П. П., Пермяков, Е. А. Точечные аминокислотные замены в Са2+-связывающих центрах рековерина. I. Механизм последовательного заполнения Са2+-связывающих центров. Биоорг. химия 1999, т. 25, N10, с. 742-746.
  • Уверский, В. Н., Пермяков, С. Е., Сенин, И. И., Черская, А. М., Шульга-Морской, С. В., Зинченко, Д. В., Алексеев, А. М., Заргаров, А. А., Липкин, В. М., Филиппов, П. П., Пермяков, Е. А. Точечные аминокислотные замены в Са2+-связывающих центрах рековерина. II. Необычное поведение белка при взаимодействии с ионами кальция. Биоорг. химия 2000, т. 26, N3, с. 173-178.
  • Пермяков, С. Е., Уверский, В. Н., Черская, А. М., Шульга-Морской, С. В., Зинченко, Д. В., Алексеев, А. М., Зерний, Е. Ю., Заргаров, А. А., Сенин, И. И., Липкин, В. М., Филиппов, П. П., Пермяков, Е. А. Точечные аминокислотные замены в Са2+-связывающих центрах рековерина. III. Мутант с четвёртым реконструированным Са2+-связывающим центром. Биоорг. химия 2000, т. 26, N4, с. 285-289.
  • Permyakov, S.E., Cherskaya, A.M., Senin, I.I., Zargarov, A.A., Shulga-Morskoy, S.V., Alekseev, A.M., Zinchenko, D.V., Lipkin, V.M., Philippov, P.P., Uversky, V.N., Permyakov, E.A. Effects of mutations in the calcium-binding sites of recoverin on its calcium affinity: evidence for successive filling of the calcium-binding sites. Protein Engineering 2000, v. 13, N 11, p. 783-790.
  • Permyakov, E.A., Berliner, L.J. a-Lactalbumin: structure and function. FEBS Lett 2000, v. 473, N 3, p. 269-274.
  • Permyakov, S.E., Veprintsev, D.B., Brooks, C.L., Permyakov, E.A., Berliner, L.J. Zinc binding in bovine a-lactalbumin: Sequence homology may not be a predictor of subtle functional features. Proteins 2000, v. 40, N 1, p. 106-111.
  • Uversky, V.N., Gillespie, J.R., Millett, I.S., Khodyakova, A.V., Vasilenko, R.N., Vasiliev, A.M., Rodionov, I.L., Kozlovskaya, G.D., Dolgikh, D.A., Fink, A.L., Doniach, S., Permyakov, E.A., Abramov, V.M. Zn2+-mediated structure formation and compaction of the "natively unfolded" human prothymosin alpha. Biochem Biophys Res Commun 2000, v. 267, N 2, p. 663-668.
  • Пермяков, С. Е., Пермяков, Е. А. Использование методов белковой инженерии в исследовании кальцийсвязывающих белков. Биофизика 2000, т. 45, N6, с. 990-1006.
  • Permyakov, S.E., Uversky, V.N., Veprintsev, D.B., Cherskaya, A.M., Brooks, C.L., Permyakov, E.A., and Berliner, L.J. Mutating aspartate in the calcium-binding site of a-lactalbumin: effects on the protein stability and cation binding. Protein Engineering 2001, v. 14, N 10, p. 785-789.
  • Permyakov, S.E., Oberg, K.A., Cherskaya, A.M., Shavlovsky, M.M., Permyakov, E.A., Uversky, V.N. Human a-fetoprotein as a ZnII-binding protein. Tight cation binding is not accompanied by global changes in protein structure and stability. Biochimica et Biophysica Acta 2002, v. 1586, p. 1-10.
  • Permyakov, E.A., Permyakov, S.E., Medvedkin, V.N. Kinetics and Mechanism of the Peptide Synthesis in Solution. Russian Journal of Bioorganic Chemistry 2002, v. 28, N 1, p. 9–“13.
  • Uversky, V.N., Permyakov, S.E., Zagranichny, V.E., Rodionov, I.L., Fink, A.L., Cherskaya, A.M., Wasserman, L.A., and Permyakov, E.A. Effect of zinc and temperature on the conformation of the gamma subunit of retinal phosphodiesterase: a natively unfolded protein. Journal of Proteome Research 2002, v. 1, p. 149-159.
  • a-lactalbumin fibrillation. Biochemistry 2002, v. 41, p. 12546-12551.
  • Permyakov, S.E., Cherskaya, A.M., Wasserman, L.A., Khokhlova, T.I., Senin, I.I., Zargarov, A.A., Zinchenko, D.V., Zernii, E.Y., Lipkin V.M., Philippov, P.P., Uversky, V.V., and Permyakov, E.A. Recoverin is a zinc-binding protein. J. Proteome Res. 2003, v. 2, p. 51-57.
  • Permyakov, E.A., Permyakov, S.E., Deikus, G.Y., Morozova-Roche, L.A., Grishchenko, V.M., Kalinichenko, L.P., and Uversky, V.N. Ultraviolet illumination-induced reduction of a-lactalbumin disulfide bridges. Proteins: Structure, Function, and Genetics 2003, v. 51, p. 498-503.
  • Permyakov, S.E., Millett, I.S., Doniach, S., Permyakov, E.A., and Uversky, V.N. Natively unfolded C-terminal domain of caldesmon remains substantially unstructured after the effective binding to calmodulin. Proteins 2003, v. 53, p. 855-862.
  • Permyakov, S.E., Pershikova, I.V., Khokhlova, T.I., Uversky, V.N., Permyakov, E.A. No need to be HAMLET or BAMLET to interact with histones: binding of monomeric a-lactalbumin to histones and basic poly-amino acids. Biochemistry 2004, v. 43, p. 5575-5582.
  • Permyakov, S.E., Pershikova, I.V., Zhadan, A.P., Goers, J., Bakunts, A.G., Uversky, V.N., Berliner, L.J., and Permyakov, E.A. Conversion of human a-lactalbumin to an apo-like state in the complexes with basic poly-amino acids: toward understanding of the molecular mechanism of antitumor action of HAMLET. J. Proteome Res. 2005, v. 4, N 2, p. 564-569.
  • Permyakov, S.E., Makhatadze, G.I., Owenius, R., Uversky, V.N., Brooks, C.L., Permyakov, E.A. & Berliner, L.J. How to improve nature: study of the electrostatic properties of the surface of a-lactalbumin. Protein Eng Des Sel 2005, v. 18, N 9, p. 425-433.
  • Permyakov, S.E., Khokhlova, T.I., Nazipova, A.A., Zhadan, A.P., Morozova-Roche, L.A., and Permyakov, E.A. Calcium-binding and temperature induced transitions in equine lysozyme: new insights from the pCa-temperature "phase diagrams". Proteins 2006, v. 65, p. 984-998.
  • Weiergraber, O.H., Senin, I.I., Zernii, E.Y., Churumova, V.A., Kovaleva, N.A., Nazipova, A.A., Permyakov, S.E., Permyakov, E.A., Philippov, P.P., Granzin, J. & Koch, K.W. Tuning of a neuronal calcium sensor. J. Biol. Chem. 2006, v. 281, p. 37594-37602.
  • Permyakov, S.E. & Permyakov, E.A. The use of the free metal –“ temperature ‘?phase diagrams’™ for studies of single site metal binding proteins. The Protein Journal 2007, v. 26, N 1, p. 1-12.
  • Permyakov, S.E., Nazipova, A.A., Denesyuk, A.I., Bakunts, A.G., Zinchenko, D.V., Lipkin, V.M., Uversky, V.N., and Permyakov, E.A. Recoverin as a redox-sensitive protein. J. Proteome. Res. 2007, v. 6, p. 1855-1863.
  • Permyakov, S.E., Bakunts, A.G., Denesyuk, A.I., Knyazeva, E.L., Uversky, V.N., Permyakov, E.A. Apo-parvalbumin as an intrinsically disordered protein. Proteins 2008, v. 72, p. 822-836.
  • Knyazeva, E.L., Grishchenko, V.M., Fadeev, R.S., Akatov, V.S., Permyakov, S.E., Permyakov, E.A. Who is Mr. HAMLET? Interaction of human a-lactalbumin with monomeric oleic acid, Biochemistry 2008, v. 47, N 49, p.13127-13137.
  • Permyakov, S.E., Karnoup, A.S., Bakunts, A.G., Permyakov, E.A. Sequence microheterogeneity of parvalbumin pI 5.0 of pike: a mass spectrometric study. BBA - Proteins and Proteomics 2009, v. 1794, N 1, p. 129-136.
  • Permyakov, E.A., and Kretsinger, R.H. Cell signaling, beyond cytosolic calcium in eukaryotes. J Inorg Biochem. 2009, v. 103, p. 77-86.
  • Knyazeva, E.L., Grishchenko, V.M., Fadeev, R.S., Akatov, V.S., Permyakov, S.E., and Permyakov, E.A. Who Is Mr. HAMLET? Interaction of human α-lactalbumin with monomeric oleic acid. Biochemistry, 2008, 47, 49, 13127-13137.
  • Zherelova, O.M., Kataev, A.A., Grishchenko, V.M., Knyazeva, E.L., Permyakov, S.E., and Permyakov, E.A. Interaction of antitumor α-lactalbumin-oleic acid complexes with artificial and natural membranes. J. Bioenerg. Biomembr. 2009, 41, 3, 229-237.
  • Permyakov, S.E., Bakunts, A.G., Permyakova, M.E., Denesyuk, A.I., Uversky, V.N., and Permyakov, E.A. Metal-controlled interdomain cooperativity in parvalbumins. Cell Calcium, 2009, 46, 163-175.
  • Permyakov, S.E., Khokhlova, T.I., Uversky, V.N., and Permyakov, E.A. Analysis of Ca2+/Mg2+ selectivity in α-lactalbumin and Ca2+-binding lysozyme reveals a distinct Mg2+-specific site in lysozyme. Proteins, 2010, in press.
  • Permyakov, E.A., Uversky, V.N. Fluorescence spectroscopy of intrinsically disordered proteins. In: Instrumental Analysis of Intrinsically Disordered Proteins: Assessing Structure and Conformation (Uversky V.N., Longhi S., Eds.) In The Wiley Series in Protein and Peptide Science (Uversky V.N. series Ed.), John Wiley & Sons, Inc, Hoboken, New Jersey, USA. (2010) pp. 323-344.
  • Zernii, E., Komolov, K., Permyakov, S., Kolpakova, T., Dell Orco, D., Poetzsch, A., Knyazeva, E., Grigoriev, I., Permyakov, E., Senin, I., Philippov, P., and Koch, K.W. Involvement of recoverin C-terminal segment in recognition of the target enzyme rhodopsin kinase. Biochem. J. (2011) 435, 2, 441-450; PMID: 21299498.
  • Permyakov, S.E., Zernii, E.Y., Knyazeva, E.L., Denesyuk, A.I., Nazipova, A.A., Kolpakova, T.V., Zinchenko, D.V., Philippov, P.P., Permyakov, E.A., Senin, I.I. Oxidation mimicking substitution of conservative cysteine in recoverin suppresses its membrane association. Amino Acids (2011) PMID: 21344177.
  • Permyakov, S.E., Ismailov, R.G., Xue, B., Denesyuk, A.I., Uversky, V.N., and Permyakov, E.A. Intrinsic disorder in S100 proteins. Mol. BioSyst. (2011) 7, 2164-2180 DOI: 10.1039/ C0MB00305K.
  • Permyakov, S.E., Knyazeva, E.L., Leonteva, M.V., Fadeev, R.S., Chekanov, A.V., Zhadan, A.P., Håkansson, A.P., Akatov, V.S., and Permyakov, E.A. A novel method for preparation of HAMLET-like protein complexes. Biochimie (2011) 93, 1495-1501; PMID: 21596091.
  • Permyakov, S.E., Knyazeva, E.L., Khasanova, L.M., Fadeev, R.S., Zhadan, A.P., Roche- Hakansson, H., Håkansson, A.P., Akatov, V.S., Permyakov, E.A. Oleic acid is a key cytotoxic component of HAMLET-like complexes. Biol Chem. (2012) 393, 85-92; PMID: 22124270
  • Permyakov, S.E., Vologzhannikova, A.A., Emelyanenko, V.I., Knyazeva, E.L., Kazakov, A.S., Lapteva, Y.S., Permyakova, M.E., Zhadan, A.P., and Permyakov, E.A. The impact of alpha-N-acetylation on structural and functional status of parvalbumin. Cell Calcium (2012) 52, 5, 366-376.
  • Permyakov, E.A. The use of UV-Vis absorption spectroscopy for studies of natively disordered proteins. Methods Mol. Biol. (2012) 895, 421-433.
  • Nemashkalova, E.L., Kazakov, A.S., Khasanova, L.M., Permyakov, E.A., and Permyakov, S.E. Structural characterization of more potent alternatives to HAMLET, a tumoricidal complex of α-lactalbumin and oleic acid. Biochemistry (2013) DOI: 10.1021/bi400643s.
back

News

Graduate students invitation

Protein Research Group of the Laboratory of New Methods for Biology of the IBI RAS invites graduate students (master’s degree) to join postgraduate course in molecular biophysics.

More
A conference of young scientists

A conference of young scientists and students "Biomedical engineering – 2010" will take place in IBI RAS in November 2010.

More