г. Пущино, ул.Институтская, д.7, Институт биологического приборостроения с опытным производством РАН
ibp@ibp-ran.ru+7 (977) 193-77-41
English
IBP logo
Поле заполнено неправильно
Институт Биологического Приборостроения РАН
0Корзина

Основные публикации

  • Пермяков Е.А., Бусел Е.П., Бурштейн Э.А. Люминесценция и состояние производных индола в замороженных водно-солевых растворах. Ж. структ. химии, 1971, т. 12, N 1, с. 79-86.
  • Юмакова Е.М., Атанасов Б.П., Бурштейн Э.А., Пермяков Е.А., рН-индуцированные конформационные изменения нативного состояния производных миоглобина. Спектрофлуориметрическое исследование. В сборнике "Конформационные изменения биополимеров в растворе", Москва, Наука, 1973, с. 113-120.
  • Permyakov, E.A., and Burstein, E.A. Relaxation processes in frozen aqueous solutions of proteins. Temperature dependence of fluorescence parameters. Studia Biophysica, 1975, vol. 51, N 1, p. 91-103.
  • Burstein, E.A., Permyakov, E.A., Emelyanenko, V.I., Bushueva, T.L., and Pechere, J.F. Investigation of some physico-chemical properties of parvalbumins by means of luminescence of their phenylalanine residues. Biochim. Biophys. Acta, 1975, vol. 400, N 1, p. 1-16.
  • Bukolova-Orlova, T.G., Permyakov, E.A., Burstein, E.A., and Yukelson, L.Y. Reinterpretation of luminescence properties of neurotoxines from the venom of middle-asian cobra Naja oxiana Eichw. Biochim. Biophys. Acta, 1976, vol. 439, N 2, p. 426-431.
  • Permyakov, E.A., Burstein, E.A., Sawada, Y., and Yamazaki, Y. Luminescence of phenylalanine residues in superoxide dismutase from green pea. Biochim. Biophys. Acta, 1977, vol. 491, N 1, p. 149-154.
  • Burstein, E.A., Permyakov, E.A., Yashin, V.A., Burkhanov, S.A., and Finazzi-Agro, A. The fine structure of luminescence spectra of azurin. Biochim. Biophys. Acta, 1977, vol. 491, N 1, p. 155-159.
  • Permyakov, E.A., and Burstein, E.A. Relaxation processes in frozen aqueous protein solutions. Effects of water isotopic composition and chromophore localization on relaxation freezing. Studia Biophysica, 1977, vol. 64, N 1, p. 163-172.
  • Permyakov, E.A., and Burstein, E.A. Fast relaxation processes in protein powders. Effect of water content on the temperature dependence of protein fluorescence spectrum position. Studia Biophysica, 1977, vol. 64, N 1, p. 83-93.
  • Бурштейн Э.А., Бурханов С.А., Пермяков Е.А. К вопросу о функциональной роли парвальбуминов в регуляции Ca2+ в цикле сокращение - расслабление в скелетных мышцах позвоночных. Биофизика, 1977, т. 22, N 5, с. 946-948.
  • Пермяков Е.А. Кооперативное замораживание внутренней подвижности белков. В сборнике "Равновесная динамика нативной структуры белка." Пущино, 1977, с. 83-99.
  • Бурштейн Э.А., Бушуева Т.Л., Пермяков Е.А. Изучение равновесной структурной подвижности макромолекул по характеристикам люминесценции белковых хромофоров. Ж. прикл. спектроскопии, 1978, т. 28, N 4, с. 653-657.
  • Бурханов С.А., Чаплий М.Ф., Пермяков Е.А., Бурштейн Э.А. Сокращение - расслабление глицеринизированных мышечных волокон, вызываемое изменением рН в присутствии парвальбуминов. Биофизика, 1978, т. 23, N 4, с. 734-735.
  • Пермяков Е.А., Ярмоленко В.В., Емельяненко В.И., Бурштейн Э.А., Жердей Ш., Клоссе Ж. Изучение связывания ионов кальция парвальбумином мерланга по изменению параметров собственной флуоресценции белка. Биофизика, 1980, т. 25, N 3, с. 417-422.
  • Permyakov, E.A., Yarmolenko, V.V., Emelyanenko, V.I., Burstein, E.A., Gerday, C., and Closset, J. Fluorescence studies of the calcium binding to whiting (Gadus merlangus) parvalbumin. Eur. J. Biochem. 1980, vol. 109, N 1, p. 307-315.
  • Пермяков Е.А., Ярмоленко В.В. Возможные артефакты при работе рН-электродом на водных растворах Ca2+-связывающих систем. Биофизика, 1981, т. 26, N 1, с. 134-135
  • Permyakov, E.A., Yarmolenko, V.V., and Korystova, A.A. An evaluation of the Ca2+-binding constants of troponin-C by means of intrinsic protein fluorescence. Studia Biophysica, 1981, vol. 83, N 1, p. 63-70.
  • Permyakov, E.A., Yarmolenko, V.V., Kalinichenko, L.P., Morozova, L.A., and Burstein, E.A. Calcium binding to a-lactalbumin: structural rearrangement and association constant evaluation by means of intrinsic protein fluorescence changes. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1981, vol. 100, N 1, p. 191-197.
  • Permyakov, E.A., Kalinichenko, L.P., Morozova, L.A., Yarmolenko, V.V., and Burstein, E.A. a-lactalbumin binds magnesium ions: study by means of intrinsic fluorescence technique. Biochem. Biophys. Res. Commun. vol. 1981, 102, N 1, p. 1-7.
  • Пермяков Е.А., Ярмоленко В.В., Калиниченко Л.П., Бурштейн Э.А. Оценка констант связывания ионов Ca2+ белками по изменениям их собственной тирозиновой и фенилаланиновой флуоресценции. Биоорг. химия, 1981, т. 7, N 11, с. 1660-1668.
  • Permyakov, E.A., Kalinichenko, L.P., Yarmolenko, V.V., Burstein, E.A., and Gerday, C. Binding of nucleotides to parvalbumins. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1982, 105, N 3, p. 1059-1065.
  • Permyakov, E.A., Yarmolenko, V.V., Burstein, E.A., and Gerday, Ch. Intrinsic fluorescence spectra of a tryptophan-containing parvalbumin as a function of thermal, pH and urea denaturation. Biophys. Chemistry 1982, vol. 15, N 1, p. 19-26.
  • Пермяков Е.А., Ярмоленко В.В., Калиниченко Л.П., Морозова Л.А., Бурштейн Э.А. Связывание ионов Ca2+ а-лактальбумином из коровьего молока. Исследование по изменениям собственной белковой флуоресценции. Биофизика, 1982, т. 27, N 3, с. 380-385.
  • Пермяков Е.А., Калиниченко Л.П., Морозова Л.А., Ярмоленко В.В., Бурштейн Э.А. Исследование связывания ионов Mg2+ а-лактальбумином методом флуоресцентной спектроскопии. Биофизика, 1982, т. 27, N 4, с. 578-584.
  • Ярмоленко В.В., Пермяков Е.А., Калиниченко Л.П., Морозова Л.А., Бурштейн Э.А., Вайткус В., Связывание ионов кальция а-лактальбумином из коровьего молока. В сборнике трудов Литовского филиала ВНИИМС, Москлас, Вильнюс, 1982, т.16, с. 134-140.
  • Пермяков Е.А., Бурштейн Э.А., Емельяненко В.И., Александров Ю.М., Глаголев К.В., Махов В.Н., Сырейщикова Т.Н., Якименко М.Н. Влияние связывания кальция на время затухания собственной флуоресценции Са-связывающих белков. Биофизика, 1983, т. 28, N 3, с. 393-397.
  • Permyakov, E.A., and Shnyrov, V.L. A spectrofluorimetric study of the environment of tryptophans in bacteriorhodopsin. Biophys. Chem. 1983, vol. 18, N 1, p. 145-152.
  • Морозова Л.А., Пермяков Е.А., Бурштейн Э.А. Свойства a-лактальбумина как металлсвязывающего белка. В сборнике "Физико-химические основы функционирования клеток", Пущино, 1983, с. 16-21.
  • Permyakov, E.A., Medvedkin, V.N., Kalinichenko, L.P., and Burstein, E.A. Comparative study of physico-chemical properties of two pike parvalbumins by means of their intrinsic tyrosyl and phenylalanyl fluorescence. Arch. Biochem. Biophys. 1983, vol. 227, N 1, p. 9-20.
  • Permyakov, E.A., Kalinichenko, L.P., Medvedkin, V.N., Burstein, E.A., and Gerday, C. Sodium and potassium binding to parvalbumins measured by means of intrinsic protein fluorescence. Biochim. Biophys. Acta, 1983, vol. 749, N 1, p. 185-191.
  • Пермяков Е.А., Бурштейн Э.А. Оценка параметров связывания белком низкомолекулярных веществ методом люминесценции. В сборнике "Люминесцнтный анализ в медико-биологических исследованиях", Рига, РМИ, 1983, с. 80-85.
  • Permyakov, E.A., and Burstein, E.A. Some aspects of studies of thermal transitions in proteins by means of their intrinsic fluorescence. Biophys. Chem. 1984, vol. 19, N 3, p. 265-271.
  • Захарова Н.И., Пермяков Е.А., Фабиан М., Кононенко А.А., Чаморовский С.К., Бурштейн Э.А., Рубин А.В. О белковой флуоресценции фотосинтетических реакционных центров из Rhodopseudomonas sphaeroides. Молек. биология, 1984, т. 18, N 3, с. 719-724.
  • Permyakov, E.A., Morozova, L.A., and Burstein, E.A. Cation binding effects on the pH, thermal and urea denaturation transitions in a-lactalbumin. Biophys. Chem. 1985, vol. 21, N 1, p. 21-31.
  • Permyakov, E.A., Ostrovski, A.V., Burstein, E.A., Pleshanov, P.G., and Gerday, C. Parvalbumin conformers revealed by steady-state and time-resolved fluorescence spectroscopy. Arch. Biochem. Biophys. 1985, vol. 240, N 2, p. 781-791.
  • Permyakov, E.A., Shnyrov, V.L., Kalinichenko, L.P., and Orlov, N.Y. Effects of cation binding on the thermal transitions in calmodulin. Biochim. Biophys. Acta, 1985, vol. 830, N 2, p. 288-295.
  • Oreschkin, E.F., Borissowa, M.A., Permjakow, E.A., Burstein, E.A., und Schnyrow, V.L. Untersuchungen zur Warmedenaturierung von Fleisch mittels Eiweiseigenfluoreszenz und Mikrokalorimetrie. Fleischwirtschaft, 1985, vol. 65, N 12, p. 1498-1500.
  • Oreshkin, E.F., Borisova, M.A., Tchubarova, G.S., Gorbatov, V.M., Permyakov, E.A., Shnyrov, V.L., and Burstein, E.A. Conforma-tional changes in the muscle proteins of cured beef during heating. Meat Science, 1986, vol. 16, N 4, p. 297-305.
  • Permyakov, E.A., Kalinitschenko, L.P., Borissowa, M.A., und Oreschkin, E.F. Vergleichende Untersuchungen der Fluoreszenz von Fleisch und Eiweisen des Actomyosin-komplexes. Fleischwirtschaft, 1986, vol. 66, N 3, p. 406-407.
  • Permyakov, E.A., and Kreimer, D.I. Effects of pH, temperature and Ca2+ content on the conformation of a-lactalbumin in a medium modeling physiological conditions. Gen. Phys. Biophys. 1986, vol. 5, N 4, p. 377-390.
  • Shnyrov, V.L., Salia, C.H., Zhadan, G.G., and Permyakov, E.A. Thermal transitions in rat erythrocyte ghosts. Biomed. Biochim. Acta 1986, vol. 45, N 9, p. 1111-1119.
  • Пермяков Е.А., Островский А.В., Плешанов П.Г. Исследование методами стационарной и кинетической флуоресцентной спектро-скопии парвальбуминов, содержащих один излучающий триптофанил или тирозил. В сборнике "Люминесцентный анализ в медико-биологических исследованиях" Рига, РМИ, 1986, с. 226-231.
  • Медведкин В.Н., Митин Ю.В., Пермяков Е.А. Влияние остатка Arg 74 на формирование структуры С-концевого домена парвальбумина III щуки. Биоорг. химия, 1987, т. 13, N 2, с. 177-182.
  • Кубе Д., Шныров В.Л., Пермяков Е.А., Иванов М.В., Наградова Н.К. Взаимосвязь между термостабильностью тетрамерной молекулы лактатдегидрогеназы из мышц свиньи и степенью занятости ее активных центров лигандами. Биохимия, 1987, т. 52, N, 7, с. 1116-1125.
  • Медведкин В.Н., Митин Ю.В., Пермяков Е.А. Получение аналога фрагмента 74-108 парвальбумина III щуки, содержащего остаток аланина в положении 74, и его ацетилированного производного. Биоорг. химия, 1987, т. 13, N 8, с. 1019-1023.
  • Пермяков Е.А. Мышечные саркоплазматические кальцийсвязыва-ющие белки. В сборнике "Структура и функции белков сократительных систем". Наука, Ленинград, 1987, с. 159-167.
  • Permyakov, E.A., Ostrovski, A.V., and Kalinichenko L.P. Stopped- flow kinetic studies of Ca(II) and Mg(II) dissociation in cod parvalbumin and bovine a-lactalbumin. Biophys. Chem., 1987, vol. 28, N 2, p. 225-233.
  • Permyakov, E.A., Murakami, K., and Berliner, L.J. On experimental artifacts in the use of metal ion chelators for the determination of the cation binding constants of a-lactalbumin. A reply. J. Biol. Chem. 1987, vol. 268, N 7, p. 3196-3198.
  • Пермяков Е.А., Островский А.В., Калиниченко Л.П., Дейкус Г.Ю. Кинетика диссоциации комплексов парвальбумина с ионами кальция и магния. Молек. биология, 1987, т. 21, N 4, с. 1017-1022.
  • Муронец В.И., Ашмарина Л.И., Пермяков Е.А., Наградова Н.К. Флуориметрическое исследование иммобилизованной дрожжевой D-глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы и ее субъединиц. Связывание НАД+. Доклады АН СССР, 1987, т. 293, N 3, с. 732-736.
  • Орешкин Е.Ф., Борисова М.А., Пермяков Е.А. Изменение кон-формации белков актомиозинового комплекса при созревании свинины. Мясная индустрия СССР, 1987, N 1, с. 43-45.
  • Лакизова И.Ю., Елякова Л.А., Емельяненко В.И., Пермяков Е.А., Бурштейн Э.А. Сравнительное изучение в-1,3-глюконаз морских моллюсков по флуоресценции триптофана. Биофизика, 1988, т. 33, N 1, с. 31-35.
  • Permyakov, E.A., Kreimer, D.I., Kalinichenko, L.P., and Shnyrov, V.L. Interactions of calcium binding proteins, parvalbumin and a-lactalbumin, with dipalmitoylphosphatidylcholine vesicles. Gen. Phys. Biophys. 1988, vol. 7, N 1, p. 95-107.
  • Салия Ц.Х., Жадан Г.Г., Пермяков Е.А., Шныров В.Л. Влияние рН и концентрации буферного раствора на тепловую денатурацию теней эритроцитов крыс. Известия АН ГССР, серия биол., 1988, т. 14, N 1, с. 57-61.
  • Shnyrov, V.L., Freidina, N.A., and Permyakov, E.A. Study of pH- and temperature-induced transitions in F-protein (phospho-fructokinase) by spectroscopy and microcalorimetry methods. Biochim. Biophys. Acta, 1988, vol. 953, N 1, p. 128-133.
  • Морозова Л.А., Гусев Н.Б., Шныров В.Л., Пермяков Е.А. Исследование физико-химических свойств тропонинов I и T из сердечных и скелетных мышц методами белковой флуоресценции и калориметрии. Биохимия, 1988, т. 53, N 4, с. 531-540.
  • Пермяков Е.А., Островский А.В., Калиниченко Л.П. Кинетика диссоциации комплексов а-лактальбумина с ионами Ca2+ и Mg2+. Биофизика, 1988, т. 33, N 3, с. 413-416.
  • Пермяков Е.А., Креймер Д.И., Калиниченко Л.П., Шныров В.Л. Влияние ионов кальция и магния на взаимодействие кальцийсвязывающих белков парвальбумина и а-лактальбумина с везикулами дипальмитоилфосфатидил-холина. Биофизика, 1988, т. 33, N 3, с. 465-470.
  • Ostrovsky, A.V., Kalinichenko, L.P., Emelyanenko, V.I., Klimanov, A.V., and Permyakov, E.A. Environment of tryptophan residues in various conformational states of a-lactalbumin studied by time-resolved and steady-state fluorescence spectroscopy. Biophys. Chem. 1988, vol. 30, N 1, p. 105-115.
  • Пермяков Е.А., Калиниченко Л.П., Морозова Л.А., Дережков В.Ю., Багелова Я., Анталик М. Взаимодействие катионов меди и цинка с кальцийсвязывающими белками. Молек. биология, 1988, т. 22, N 4, с. 984-991.
  • Пермяков Е.А., Цховребова Л.А. Влияние температуры и рН на окружение остатков триптофана в а-актинине. Биофизика, 1988, т. 33, N 5, с. 754-757.
  • Permyakov, E.A., Morozova, L.A., Kalinichenko, L.P., and Derezhkov, V.Y. Interaction of a-lactalbumin with Cu2+. Biophys. Chem. 1988, vol. 32, N 1, p. 37-42.
  • Шныров В.Л., Левицкий Д.И., Веденкина Н.С., Николаева О.П., Хворов Н.В., Пермяков Е.А., Поглазов Б.Ф. Доменная структура субфрагмента 1 миозина. Доклады АН СССР, 1989, т. 304, N 6, с. 1497-1499.
  • Permyakov, E.A., Kreimer, D.I., Kalinichenko, L.P., Orlova, A.A., and Shnyrov, V.L. Interaction of parvalbumins with model phospholipid vesicles. Cell Calcium, 1989, vol. 10, N 2, p. 71-79.
  • Oreschkin, E.F., Borissowa, M.A., Permjakow, E.A., and Burstein, E.A. Konformationsveranderungen des Muskeleiweises wahrend der Reifung und ihre Berichung zum Wasserbindungsvermogen von Schweinefleisch. Fleischwirtschaft, 1989, vol. 69, N 4, p. 627-630.
  • Пермяков Е.А., Медведкин В.Н., Корнейчук Г.А., Костржевская Е.Г., Мурзин А.Г. Ингибируемое ионами Са связывание мелиттина парвальбумином. Новая роль для парвальбуминов? Молек. биология, 1989, т. 23, N 3, с. 693-698.
  • Burstein, E.A., Nyamaa, D., Bat-Erdene, O., Enkhzaya, D., Burgetbazar, B., Emelyanenko, V.I., and Permyakov, E.A. An interaction of albumin from camel serum with fraxetin. Studia Biophysica, 1990, vol. 135, N 1, p. 15-24.
  • Levitsky, D.I., Khvorov, N.V., Shnyrov, V.L., Vedenkina, N.S., Permyakov, E.A., and Poglazov, B.F. Domain structure of myosin subfragment-1. Selective denaturation of the 50 kDa segment. FEBS Letters, 1990, vol. 264, N 2, p. 176-178.
  • Шныров В.Л., Веденкина Н.С., Островский А.В., Пермяков Е.А., Голицина Н.Л., Левицкий Д.И. Исследование тепловой денатурации стержневой части молекулы миозина методами микрокалориметрии и собственной флуоресценции. Биофизика, 1990, т. 35, N 3, с. 415-420.
  • Musatov, A., Permyakov, E.A., Bagelova, J., Morozova, L.A., and Shnyrov, V.L. Some aspects of fluorescence and microcalorimetric studies of cytochrome C oxidase. Biochem. Int. 1990, vol. 21, p. 563-571.
  • Permyakov, E.A., Medvedkin, V.N., Mitin, Y.V., and Kretsinger, R.H., Noncovalent complex between domain AB and domains CD*EF of parvalbumin. Biochim. Biophys. Acta, 1991, vol. 1076, p.67-70.
  • Permyakov, E.A., Grishchenko, V.M., Kalinichenko, L.P., Orlov, N.Y., Kuwajima, K., and Sugai, S. Calcium-regulated interactions of human a-lactalbumin with bee venom melittin. Biophys. Chem. 1991, vol. 39, p. 111-117.
  • Веденкина Н.С., Абрамян А.А., Багдасарян З.Н., Шныров В.Л., Пермяков Е.А. Связывание ионов меди и цинка аминоацилазой из Aspergillus oryzae. Биохимия, 1991, т. 56, N 3, с. 500-507.
  • Czurylo, E.A., Emelyanenko, V.I., Permyakov, E.A., and Dabrowska, R. Spectrofluorimetric studies on C-terminal 34 kDa fragment of caldesmon. Biophys. Chem. 1991, vol. 40, N 2, p. 181-188.
  • Morozova, L.A., Shnyrov, V.L., Gusev, N.B., and Permyakov, E.A. Thermal transitions in cardiac troponin and its subunits. In NATO ASI Series, vol. H 56, Cellular Regulation by Protein Phosphorylation, Edited by L.M.G. Heilmeyer, Jr. Springer Verlag, Berlin, Heidelberg, 1991, p. 67-71.
  • Levitsky, D.I., Khvorov, N.V., Shnyrov, V.L., Bukatina, A.E., Vedenkina, N.S., Permyakov, E.A., and Poglazov, B.F. Nucleotide-induced changes in domain structure of myosin subfragment 1. In Muscle and Motility (ed. G. Marshal, U. Carraro) Intersept Ltd, London, 1990, p. 311-315.
  • Levitsky, D.I., Nikolaeva, O.P., Vedenkina, N.S., Shnyrov, V.L., Golitsina, N.L., Khvorov, N.V., Permyakov, E.A., and Poglazov, B.F. The effect of alkali light chains on the thermal stability of myosin subfragment 1. Biomed. Sci., 1991, vol. 2, N 2, p. 140-146.
  • Permyakov, E.A., Shnyrov, V.L., Kalinichenko, L.P., Kuchar, A., Reyzer, I.L., and Berliner, L.J. Binding of Zn(II) ions to a-lactalbumin. J. Protein Chem., 1991, vol. 10, N 6, p. 577-584.
  • Бакунина И.Ю., Сова В.В., Елякова Л.А., Макарьева Т.Н., Стоник В.А., Пермяков Е.А., Емельяненко В.И. Влияние сульфатов полиоксистероидов на экзо- и эндоглюканазы. Биохимия, 1991, т. 56, N 8, с. 1397-1405.
  • Hirai, Y., Permyakov, E.A., and Berliner, L.J. Proteolytic digestion of a-lactalbumin: physiological implications. J. Protein Chem., 1992, vol. 11, N 1, p. 51-57.
  • Permyakov, E.A., Kalinichenko, L.P., Derezhkov, V.Y., Antalik, M., Meinholtz, D.C., and Berliner, L.J. Interaction of cupric ion with parvalbumin. Biophys. Chem., 1992, vol. 42, N 1, p. 189-194.
  • Levitsky, D.I., Shnyrov, V.L., Khvorov, N.V., Bukatina, A.E., Vedenkina, N.S., Permyakov, E.A., Nikolaeva, O.P., and Poglazov, B.F. Effects of nucleotide binding on thermal transitions and domain structure of myosin subfragment 1. Eur. J. Biochem. 1992, vol. 209, N 3, p. 829-835.
  • Leontiev, V.V., Uversky, V.N., Permyakov, E.A., and Murzin, A.G. Introduction of Ca2+-binding amino acid sequence into the T4 lysozyme. Biochim. Biophys. Acta 1993, vol. 1162, N 1-2, 84-88.
  • Permyakov, E.A., Reyzer, I.L., and Berliner, L.J. Effects of Zn(II) on galactosyl transferase activity. J. Prot. Chem. 1993, vol. 12, N 5, p.633-638.
  • Медведкин В.Н., Пермяков Е.А., Уверский В.Н., Грипась А.Ф., Митин Ю.В. Флуоресцентный контроль твердофазного синтеза пептидов с применением кварцевого реактора-кюветы. Биоорг. химия, 1994, т. 20, N 6, с. 635-643.
  • Permyakov, E.A., and Berliner, L.J. Co2+-binding to a-lactalbumin. J. Prot. Chem. 1994, vol. 13, N 3, p. 277-281.
  • Permyakov, E.A., Medvedkin, V.N., Klimenko, L.V., Mitin, Y.V., and Permyakov, S.E. Kinetics of peptide synthesis studied by fluorescence of fluorophenyl esters. Int. J. Peptide Protein Res. 1994, vol. 44, N 1, p. 472-476.
  • Пермяков Е.А., Дейкус Г.Ю. Аналитическое описание электронно-колебательных спектров белков. Мол. биология, 1995, т. 29, N 1, с. 159-167.
  • Пермяков Е.А., Дейкус Г.Ю. Исследование конформационных переходов в белках по триптофановой флуоресценции и фосфоресценции при низких температурах. Мол. биология, 1995, т. 29, N 2, с. 339-344.
  • Веденкина Н.С., Калиниченко Л.П., Пермяков Е.А. Влияние фаллоидина на стабильность F- и G-актина. Мол. биология, 1995, т. 29, N 3, с. 597-602.
  • Medvedkin, V.N., Permyakov, E.A., Klimenko, L.V., Mitin, Y.V., Matsushima, N., and Nakayama, S. Interactions of (AlaAlaLysPro)n and (LysLysSerPro)n with DNA. Proposed coiled coil of AlgR3 and AlgP from Pseudomonas Aeruginosa. Prot. Eng. 1995, v. 8, N 1, p. 63-70.
  • Медведкин В.Н., Заболотских В.Ф., Пермяков Е.А., Митин Ю.В., Сорокина М.Н., Клименко Л.В. n-сульфотетрафторфениловые гидрофильные активированные эфиры аминокислот в пептидном синтезе. Биоорг. химия 1995, т. 21, N9, с. 684-690.
  • Grishchenko, V.M., Kalinichenko, L.P., Deikus, G.Y., Veprintsev, D.B., Cawthern, K., Berliner, L.J., and Permyakov E.A. Interactions of a-lactalbumin with lipid vesicles studied by tryptophan fluorescence. Biochem. Mol. Biol. Internat. 1996, vol. 38, N 3, p. 453-466.
  • Cawthern, K.M., Permyakov, E.A., and Berliner, L.J. Membrane-bound states of a-lactalbumin: implications for the protein stability and conformation. Protein Sci. v. 5, N 7, p. 1394-1405, 1996.
  • Veprintsev, D.B., Permyakov, E.A., Kalinichenko, L.P., and Berliner, L.J. Pb2+ and Hg2+ binding to a-lactalbumin. Biochem. Mol. Biol. Internat. 1996, vol. 39, N 6, p. 1255-1265.
  • Todorova, R.T., Rogov, V.V., Vasilenko, K.S., and Permyakov, E.A. Study of tyrosine-containing mutants of ribosomal protein L7/L12 from Escherichia coli. Biophys. Chem.1996, v. 62, N 1-3, p.39-46.
  • Permyakov, E.A., Veprintsev, D.B., Deikus, G.Y., Permyakov, S.E., Kalinichenko, L.P., Grishchenko, V.M., and Brooks, C.L. pH-induced transition and Zn2+-binding properties of bovine prolactin. FEBS Letters 1997 v. 405, N 3, p. 273-276.
  • Veprintsev, D.B., Permyakov, S.E., Permyakov, E.A., Rogov, V.V., Cawthern, K.M., and Berliner, L.J. Cooperative thermal transitions of bovine and human apo-a-lactalbumins: evidence for a new intermediate state. FEBS Letters 1997, v. 412, N 3, p. 625-628.
  • Shnyrov,V.L., Sanchez-Ruiz,J.M., Boiko, B.N., Zhadan, G.G., and Permyakov, E.A. Applications of scanning microcalorimetry in biophysics and biochemistry. Thermochim. Acta 1997, v. 302, N. 1-2, p. 165-180.
  • Cawthern, K.M., Narayan, M., Chaudhuri, D., Permyakov, E.A., and Berliner, L.J. Interactions of a-lactalbumin with fatty acids and spin label analogs. J. Biol. Chem. 1997, v. 272, N 49, p. 30812-30816.
  • Cawthern, K.M., Anderson, P.J., Permyakov, E.A., and Berliner, L.J. Interaction of N-acetylglucosamine-(1-4)-galactosyltransferase with liposomes. Period. Biol. 1998, v. 100, Suppl. 2, p. 53-58.
  • Veprintsev, D.B., Narayan, M., Permyakov, S.E., Uversky, V.N., Brooks, C.L., Cherskaya, A.M., Permyakov, E.A., and Berliner, L.J. Fine tuning the N-terminus of a calcium binding protein: a-lactalbumin. PROTEINS: Structure, Function, and Genetics 1999, v. 37, p. 65–“72.
  • Пермяков, С. Е., Сенин, И. И., Уверский, В. Н., Черская, А. М., Шульга-Морской, С. В., Зинченко, Д. В., Алексеев, А. М., Заргаров, А. А., Липкин, В. М., Филиппов, П. П., Пермяков, Е. А. Точечные аминокислотные замены в Са2+-связывающих центрах рековерина. I. Механизм последовательного заполнения Са2+-связывающих центров. Биоорг. химия 1999, т. 25, N10, с. 742-746.
  • Уверский, В. Н., Пермяков, С. Е., Сенин, И. И., Черская, А. М., Шульга-Морской, С. В., Зинченко, Д. В., Алексеев, А. М., Заргаров, А. А., Липкин, В. М., Филиппов, П. П., Пермяков, Е. А. Точечные аминокислотные замены в Са2+-связывающих центрах рековерина. II. Необычное поведение белка при взаимодействии с ионами кальция. Биоорг. химия 2000, т. 26, N3, с. 173-178.
  • Пермяков, С. Е., Уверский, В. Н., Черская, А. М., Шульга-Морской, С. В., Зинченко, Д. В., Алексеев, А. М., Зерний, Е. Ю., Заргаров, А. А., Сенин, И. И., Липкин, В. М., Филиппов, П. П., Пермяков, Е. А. Точечные аминокислотные замены в Са2+-связывающих центрах рековерина. III. Мутант с четвёртым реконструированным Са2+-связывающим центром. Биоорг. химия 2000, т. 26, N4, с. 285-289.
  • Permyakov, S.E., Cherskaya, A.M., Senin, I.I., Zargarov, A.A., Shulga-Morskoy, S.V., Alekseev, A.M., Zinchenko, D.V., Lipkin, V.M., Philippov, P.P., Uversky, V.N., Permyakov, E.A. Effects of mutations in the calcium-binding sites of recoverin on its calcium affinity: evidence for successive filling of the calcium-binding sites. Protein Engineering 2000, v. 13, N 11, p. 783-790.
  • Permyakov, E.A., Berliner, L.J. a-Lactalbumin: structure and function. FEBS Lett 2000, v. 473, N 3, p. 269-274.
  • Permyakov, S.E., Veprintsev, D.B., Brooks, C.L., Permyakov, E.A., Berliner, L.J. Zinc binding in bovine a-lactalbumin: Sequence homology may not be a predictor of subtle functional features. Proteins 2000, v. 40, N 1, p. 106-111.
  • Uversky, V.N., Gillespie, J.R., Millett, I.S., Khodyakova, A.V., Vasilenko, R.N., Vasiliev, A.M., Rodionov, I.L., Kozlovskaya, G.D., Dolgikh, D.A., Fink, A.L., Doniach, S., Permyakov, E.A., Abramov, V.M. Zn2+-mediated structure formation and compaction of the "natively unfolded" human prothymosin alpha. Biochem Biophys Res Commun 2000, v. 267, N 2, p. 663-668.
  • Пермяков, С. Е., Пермяков, Е. А. Использование методов белковой инженерии в исследовании кальцийсвязывающих белков. Биофизика 2000, т. 45, N6, с. 990-1006.
  • Permyakov, S.E., Uversky, V.N., Veprintsev, D.B., Cherskaya, A.M., Brooks, C.L., Permyakov, E.A., and Berliner, L.J. Mutating aspartate in the calcium-binding site of a-lactalbumin: effects on the protein stability and cation binding. Protein Engineering 2001, v. 14, N 10, p. 785-789.
  • Permyakov, S.E., Oberg, K.A., Cherskaya, A.M., Shavlovsky, M.M., Permyakov, E.A., Uversky, V.N. Human a-fetoprotein as a ZnII-binding protein. Tight cation binding is not accompanied by global changes in protein structure and stability. Biochimica et Biophysica Acta 2002, v. 1586, p. 1-10.
  • Permyakov, E.A., Permyakov, S.E., Medvedkin, V.N. Kinetics and Mechanism of the Peptide Synthesis in Solution. Russian Journal of Bioorganic Chemistry 2002, v. 28, N 1, p. 9–“13.
  • Uversky, V.N., Permyakov, S.E., Zagranichny, V.E., Rodionov, I.L., Fink, A.L., Cherskaya, A.M., Wasserman, L.A., and Permyakov, E.A. Effect of zinc and temperature on the conformation of the gamma subunit of retinal phosphodiesterase: a natively unfolded protein. Journal of Proteome Research 2002, v. 1, p. 149-159.
  • a-lactalbumin fibrillation. Biochemistry 2002, v. 41, p. 12546-12551.
  • Permyakov, S.E., Cherskaya, A.M., Wasserman, L.A., Khokhlova, T.I., Senin, I.I., Zargarov, A.A., Zinchenko, D.V., Zernii, E.Y., Lipkin V.M., Philippov, P.P., Uversky, V.V., and Permyakov, E.A. Recoverin is a zinc-binding protein. J. Proteome Res. 2003, v. 2, p. 51-57.
  • Permyakov, E.A., Permyakov, S.E., Deikus, G.Y., Morozova-Roche, L.A., Grishchenko, V.M., Kalinichenko, L.P., and Uversky, V.N. Ultraviolet illumination-induced reduction of a-lactalbumin disulfide bridges. Proteins: Structure, Function, and Genetics 2003, v. 51, p. 498-503.
  • Permyakov, S.E., Millett, I.S., Doniach, S., Permyakov, E.A., and Uversky, V.N. Natively unfolded C-terminal domain of caldesmon remains substantially unstructured after the effective binding to calmodulin. Proteins 2003, v. 53, p. 855-862.
  • Permyakov, S.E., Pershikova, I.V., Khokhlova, T.I., Uversky, V.N., Permyakov, E.A. No need to be HAMLET or BAMLET to interact with histones: binding of monomeric a-lactalbumin to histones and basic poly-amino acids. Biochemistry 2004, v. 43, p. 5575-5582.
  • Permyakov, S.E., Pershikova, I.V., Zhadan, A.P., Goers, J., Bakunts, A.G., Uversky, V.N., Berliner, L.J., and Permyakov, E.A. Conversion of human a-lactalbumin to an apo-like state in the complexes with basic poly-amino acids: toward understanding of the molecular mechanism of antitumor action of HAMLET. J. Proteome Res. 2005, v. 4, N 2, p. 564-569.
  • Permyakov, S.E., Makhatadze, G.I., Owenius, R., Uversky, V.N., Brooks, C.L., Permyakov, E.A. & Berliner, L.J. How to improve nature: study of the electrostatic properties of the surface of a-lactalbumin. Protein Eng Des Sel 2005, v. 18, N 9, p. 425-433.
  • Permyakov, S.E., Khokhlova, T.I., Nazipova, A.A., Zhadan, A.P., Morozova-Roche, L.A., and Permyakov, E.A. Calcium-binding and temperature induced transitions in equine lysozyme: new insights from the pCa-temperature "phase diagrams". Proteins 2006, v. 65, p. 984-998.
  • Weiergraber, O.H., Senin, I.I., Zernii, E.Y., Churumova, V.A., Kovaleva, N.A., Nazipova, A.A., Permyakov, S.E., Permyakov, E.A., Philippov, P.P., Granzin, J. & Koch, K.W. Tuning of a neuronal calcium sensor. J. Biol. Chem. 2006, v. 281, p. 37594-37602.
  • Permyakov, S.E. & Permyakov, E.A. The use of the free metal –“ temperature ‘?phase diagrams’™ for studies of single site metal binding proteins. The Protein Journal 2007, v. 26, N 1, p. 1-12.
  • Permyakov, S.E., Nazipova, A.A., Denesyuk, A.I., Bakunts, A.G., Zinchenko, D.V., Lipkin, V.M., Uversky, V.N., and Permyakov, E.A. Recoverin as a redox-sensitive protein. J. Proteome. Res. 2007, v. 6, p. 1855-1863.
  • Permyakov, S.E., Bakunts, A.G., Denesyuk, A.I., Knyazeva, E.L., Uversky, V.N., Permyakov, E.A. Apo-parvalbumin as an intrinsically disordered protein. Proteins 2008, v. 72, p. 822-836.
  • Knyazeva, E.L., Grishchenko, V.M., Fadeev, R.S., Akatov, V.S., Permyakov, S.E., Permyakov, E.A. Who is Mr. HAMLET? Interaction of human a-lactalbumin with monomeric oleic acid, Biochemistry 2008, v. 47, N 49, p.13127-13137.
  • Permyakov, S.E., Karnoup, A.S., Bakunts, A.G., Permyakov, E.A. Sequence microheterogeneity of parvalbumin pI 5.0 of pike: a mass spectrometric study. BBA - Proteins and Proteomics 2009, v. 1794, N 1, p. 129-136.
  • Permyakov, E.A., and Kretsinger, R.H. Cell signaling, beyond cytosolic calcium in eukaryotes. J Inorg Biochem. 2009, v. 103, p. 77-86.
  • Knyazeva, E.L., Grishchenko, V.M., Fadeev, R.S., Akatov, V.S., Permyakov, S.E., and Permyakov, E.A. Who Is Mr. HAMLET? Interaction of human α-lactalbumin with monomeric oleic acid. Biochemistry, 2008, 47, 49, 13127-13137.
  • Zherelova, O.M., Kataev, A.A., Grishchenko, V.M., Knyazeva, E.L., Permyakov, S.E., and Permyakov, E.A. Interaction of antitumor α-lactalbumin-oleic acid complexes with artificial and natural membranes. J. Bioenerg. Biomembr. 2009, 41, 3, 229-237.
  • Permyakov, S.E., Bakunts, A.G., Permyakova, M.E., Denesyuk, A.I., Uversky, V.N., and Permyakov, E.A. Metal-controlled interdomain cooperativity in parvalbumins. Cell Calcium, 2009, 46, 163-175.
  • Permyakov, S.E., Khokhlova, T.I., Uversky, V.N., and Permyakov, E.A. Analysis of Ca2+/Mg2+ selectivity in α-lactalbumin and Ca2+-binding lysozyme reveals a distinct Mg2+-specific site in lysozyme. Proteins, 2010, in press.
  • Permyakov, E.A., Uversky, V.N. Fluorescence spectroscopy of intrinsically disordered proteins. In: Instrumental Analysis of Intrinsically Disordered Proteins: Assessing Structure and Conformation (Uversky V.N., Longhi S., Eds.) In The Wiley Series in Protein and Peptide Science (Uversky V.N. series Ed.), John Wiley & Sons, Inc, Hoboken, New Jersey, USA. (2010) pp. 323-344.
  • Zernii, E., Komolov, K., Permyakov, S., Kolpakova, T., Dell Orco, D., Poetzsch, A., Knyazeva, E., Grigoriev, I., Permyakov, E., Senin, I., Philippov, P., and Koch, K.W. Involvement of recoverin C-terminal segment in recognition of the target enzyme rhodopsin kinase. Biochem. J. (2011) 435, 2, 441-450; PMID: 21299498.
  • Permyakov, S.E., Zernii, E.Y., Knyazeva, E.L., Denesyuk, A.I., Nazipova, A.A., Kolpakova, T.V., Zinchenko, D.V., Philippov, P.P., Permyakov, E.A., Senin, I.I. Oxidation mimicking substitution of conservative cysteine in recoverin suppresses its membrane association. Amino Acids (2011) PMID: 21344177.
  • Permyakov, S.E., Ismailov, R.G., Xue, B., Denesyuk, A.I., Uversky, V.N., and Permyakov, E.A. Intrinsic disorder in S100 proteins. Mol. BioSyst. (2011) 7, 2164-2180 DOI: 10.1039/ C0MB00305K.
  • Permyakov, S.E., Knyazeva, E.L., Leonteva, M.V., Fadeev, R.S., Chekanov, A.V., Zhadan, A.P., Håkansson, A.P., Akatov, V.S., and Permyakov, E.A. A novel method for preparation of HAMLET-like protein complexes. Biochimie (2011) 93, 1495-1501; PMID: 21596091.
  • Permyakov, S.E., Knyazeva, E.L., Khasanova, L.M., Fadeev, R.S., Zhadan, A.P., Roche- Hakansson, H., Håkansson, A.P., Akatov, V.S., Permyakov, E.A. Oleic acid is a key cytotoxic component of HAMLET-like complexes. Biol Chem. (2012) 393, 85-92; PMID: 22124270
  • Permyakov, S.E., Vologzhannikova, A.A., Emelyanenko, V.I., Knyazeva, E.L., Kazakov, A.S., Lapteva, Y.S., Permyakova, M.E., Zhadan, A.P., and Permyakov, E.A. The impact of alpha-N-acetylation on structural and functional status of parvalbumin. Cell Calcium (2012) 52, 5, 366-376.
  • Permyakov, E.A. The use of UV-Vis absorption spectroscopy for studies of natively disordered proteins. Methods Mol. Biol. (2012) 895, 421-433.
  • Nemashkalova, E.L., Kazakov, A.S., Khasanova, L.M., Permyakov, E.A., and Permyakov, S.E. Structural characterization of more potent alternatives to HAMLET, a tumoricidal complex of α-lactalbumin and oleic acid. Biochemistry (2013) DOI: 10.1021/bi400643s.
  • Permyakov, S.E., Kazakov, A.S., Avkhacheva, N.V., and Permyakov, E.A. Parvalbumin as a metal-dependent antioxidant. Cell Calcium (2014) dx.doi.org 10.1016 j.ceca.2014. 03.001.
  • Denessiouk, K., Permyakov, S., Denesyuk, A., Permyakov, E., Johnson, M.S. Two structural motifs within canonical EF-hand calcium binding domains identify five different classes of calcium buffers and sensors. PLoS ONE (2014) 9 (10): e109287. doi:10.1371/journal.pone.0109287.
  • Kaspersen, J.D., Pedersen, J.N., Hansted, J.G., Nielsen, S.B., Sakthivel, S., Wilhelm, K., Nemashkalova, E.L., Permyakov, S.E., Permyakov, E.A., Pinto Oliveira, C.L., Morozova-Roche, L.A., Otzen, D.E., Pedersen, J.S. Generic Structures of Cytotoxic Liprotides: Nano-Sized Complexes with Oleic Acid Cores and Shells of Disordered Proteins. Chembiochem. (2014) Nov 17. doi: 10.1002/cbic.201402407.
  • Demidenko, A.V., Kudryakova, N.V., Karavaiko, N.N., Kazakov, A.S., Cherepneva,G.N., Shevchenko, G.V., Permyakov, S.E., Kulaeva,O.N., Oelmüller, R., Kusnetsov, V.V. The ABA-binding protein AA1 of Lupinus luteus is involved in ABA-mediated responses. Russian Journal of Plant Physiology, 2015; v.62, N2, p. 161–170.
  • Breydo, L., Sales, A.E., Ferreira, L., Fedotoff, O., Shevelyova, M.P., Permyakov, S.E., Kroeck, K.G., Permyakov, E.A., Zaslavsky, B.Y., Uversky, V.N. Effects of osmolytes on protein-solvent interactions in crowded environment: Analyzing the effect of TMAO on proteins in crowded solutions. Arch Biochem Biophys. 2015; v.570, p. 66-74. doi:10.1016/j.abb.2015.02.021
  • Baksheeva, V.E., Nazipova, A.A., Zinchenko, D.V., Serebryakova, M.V., Senin, I.I., Permyakov, S.E., Philippov, P.P., Li Y., Zamyatnin, A.A., Zernii, E.Y., Aliev, G. Ca2+- myristoyl switch in neuronal calcium sensor-1: a role of C-terminal segment. CNS Neurol Disord Drug Targets. 2015; v.14, N4, p. 437-451.
  • Zernii, E.Y., Nazipova, A.A., Gancharova, O.S., Kazakov, A.S., Serebryakova, M.V., Zinchenko, D.V., Tikhomirova, N.K., Senin, I.I., Philippov, P.P., Permyakov, E.A., Permyakov, S.E. Light-induced disulfide dimerization of recoverin under ex vivo and in vivo conditions. Free Radic Biol Med. 2015; v.83, p. 283-295. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2015.03.001
  • Zernii, E.Y., Grigoriev, I.I., Nazipova, A.A., Scholten, A., Kolpakova, T.V., Zinchenko, D.V., Kazakov, A.S., Senin, I.I., Permyakov, S.E., Dell'Orco, D., Philippov, P.P., Koch, K.W. Regulatory function of the C-terminal segment of guanylate cyclase-activating protein 2. Biochim Biophys Acta. 2015; v.1854(10 Pt A), p. 1325-1337. doi:10.1016/j.bbapap.2015.05.005
  • Lomonosova, A.V., Ovchinnikova, E.V., Kazakov, A.S., Denesyuk, A.I., Sofin, A.D., Mikhailov, R.V., Ulitin, A.B., Mirzabekov, T.A., Permyakov, E.A., Permyakov, S.E. Extremophilic 50S Ribosomal RNA-Binding Protein L35Ae as a Basis for Engineering of an Alternative Protein Scaffold. PLoS One. 2015; v.10, N8, p. e0134906. doi:10.1371/journal.pone.0134906
  • Permyakov, S.E., Permyakov, E.A., Uversky, V.N. Intrinsically disordered caldesmon binds calmodulin via the “buttons on a string” mechanism. PeerJ. 2015; v.3, p. e1265. doi:10.7717/peerj.1265
  • Murina VN, Selivanova OM, Mikhaylina AO, Kazakov AS, Nikonova EY, Lekontseva NV, Tishchenko SV, Nikulin AD. Supramolecular organization of Hfq-like proteins. Biochemistry (Mosc). 2015;v.80, N4, p.441-448. doi: 10.1134/S0006297915040070.
  • Permyakov, E.A., Permyakov, S.E., Breydo, L., Redwan, E.M., Almehdar, H.A., Uversky, V.N. (2015) Disorder in milk proteins: α-Lactalbumin, a multifunctional whey protein acting as an oligomeric molten globular “oil container” in the anti-tumorigenic drugs, liprotides. Current Protein & Peptide Science.
  • Permyakov EA, Permyakov SE, Breydo L, Redwan EM, Almehdar HA, Uversky VN (2016) Disorder in milk proteins: α-lactalbumin, a multifunctional whey protein acting as an oligomeric molten globular "oil container" in the anti-tumorigenic drugs, liprotides. Curr Protein Pept Sci. Dec 2, PMID: 26916155
  • Permyakov EA, Uversky VN, Permyakov SE (2016) Interleukin-11: a multifunctional cytokine with intrinsically disordered regions. Cell Biochem Biophys DOI 10.1007/ s12013-016-0752-7.
  • Permyakov EA, Permyakov SE, Breydo L, Redwan EM, Almehdar HA, Uversky VN (2016) Disorder in milk proteins: α-lactalbumin. Part A. Structural properties and conformational behavior. Current Protein & Peptide Science, 17, 4, 352-367.
  • Permyakov EA, Permyakov SE, Breydo L, Redwan EM, Almehdar HA, Uversky VN (2016) Disorder in milk proteins: α-lactalbumin. Part C. Pecularities of metal binding. Current Protein Peptide Science 17, 8, 735-745.
  • Kazakov AS, Sokolov AS, Vologzhannikova AA Permyakova ME, Khorn PA, Ismailov RG, Denessiouk KA, Denesyuk AI, Rastrygina VA, Baksheeva VE, Zernii EYu, Zinchenko DV, Glazatov VV, Uversky VN, Mirzabekov TA, Permyakov EA, Permyakov SE (2016) Interleukin-11 binds specific EF-hand proteins via their conserved structural motif. J Biomol Structure and Dynamics 8, 1-14 DOI: 10.1080/07391102.2015.1132392.
  • Sokolov AS, Kazakov AS, Solovyov VV, Ismailov RG, Uversky VN, Lapteva YS, Mikhailov RV, Pavlova EV, Terletskaya IO, Ermolina LV, Permyakov SE, Permyakov EA (2016) Expression, purification and characterization of interleukin-11 orthologues. Molecules 21, 1632, doi: 10.3390/molecules 21121632.
  • Permyakov EA, Uversky VN, Permyakov SE (2016) Parvalbumin as a pleomorphic protein. Current Protein Peptide Science, 18, 8, 780-794. PMID: 27964700.
  • Denesyuk AI, Permyakov SE, Johnson MS, Permyakov EA, Denessiouk K (2017) Novel calcium recognition constructions in proteins: Calcium blade and EF-hand zone. Biochem Biophys. Res. Commun. 483, 3, 958-963 doi: 10.1016/j.bbrc.2017.01.040.
  • Lomonosova AV, Ulitin AB, Kazakov AS, Mirzabekov TA, Permyakov EA, Permyakov SE (2017) Derivative of extremophilic 50S ribosomal Protein L35Ae as an alternative protein scaffold. PLoS ONE, 12, 1, e0170349. doi: 10.1371/ journal.pone.0170349.
  • Litus EA, Permyakov SE, Uversky VN, Permyakov EA (2018) Intrinsically Disordered Regions in Serum Albumin: What Are They For? Cell Biochem Biophys. 76, 1-2, 39-57. doi:10.1007/s12013-017-0785-6
  • Nemashkalova EL, Permyakov EA, Permyakov SE, Litus EA (2017) Modulation of linoleic acid-binding properties of human serum albumin by divalent metal cations. Biometals 30, 3, 341-353 DOI 10.1007/s10534-017-0010-5.
  • Denesyuk AI, Permyakov SE, Johnson MS, Permyakov EA, Denessiouk K (2017) Building kit for metal cation binding sites in proteins. Biochem. Biophys. Res. Commun. 494, 1-2, 311-317. doi: 10.1016/j.bbrc.2017.
  • Vologzhannikova AA, Khorn PA, Kazakov AS, Ismailov RG, Sokolov AS, Uversky VN, Permyakov EA, Permyakov SE (2017) In search for globally disordered apo-parvalbumins: Case of parvalbumin β-1 from coho salmon. Cell Calcium 67, 53-64. doi:10.1016/j.ceca.2017.08.011.
  • Kazakov AS, Sheveleva MP, Ismailov RG, Permyakova ME, Litus EA, Permyakov EA, Permyakov SE (2018) Calcium-dependent interaction of monomeric S100P protein with serum albumin. Intern J Biol Macromolecules 108, 143-148. doi: 10.1016/j.ijbiomac.2017.11.134.
  • El-Fakharany EM, Abu-Serie MM, Litus EA, Permyakov SE, Permyakov EA, Uversky VN, Redwan EM (2018) The use of human, bovine, and camel milk albumins in anticancer complexes with oleic acid. Protein J 37, 3, 203-215. doi: 10.1007/s10930-018-9770-1.
  • Permyakov SE, Vologzhannikova AA, Khorn PA, Shevelyova MP, Kazakov AS, Emelyanenko VI, Denesyuk AI, Denessiouk KA, Uversky VN, Permyakov EA. (2018) Comprehensive analysis of the roles of ‘black’ and ‘gray’ clusters in structure and function of rat β-parvalbumin. Cell Calcium 75, 64-78.
  • Deryusheva EI, Denesyuk AI, Denessiouk K, Uversky VN, Permyakov SE, Permyakov EA (2018) On the relationship between the conserved 'black' and 'gray' structural clusters and intrinsic disorder in parvalbumins. Int J Biol Macromol 12, 1055-1062.
  • Vologzhannikova AA, Khorn PA, Kazakov AS, Permyakov EA, Uversky VN, Permyakov SE (2018) Effects of His-tags on physical properties of parvalbumins, Cell Calcium, 77, 1-7 doi.org/10.1016/j.ceca.2018.11.006
  • Litus EA, Kazakov, AS, Sokolov AS, Nemashkalova EL, Galushko EI, Dzhus UF, Marchenkov VV, Galzitskaya OV, Permyakov EA, Permyakov SE (2019) Binding of monomeric amyloid β peptide to serum albumin is affected by major plasma unsaturated fatty acids. Biochem Biopys Res Commun 510, 2, 248-253. doi: 10.1016/j.bbrc.2019.01.081.
  • Nemashkalova EL, Permyakov SE, Permyakov EA, Litus EA (2019) Effect of Cu2+ and Zn2+ ions on human serum albumin interaction with plasma unsaturated fatty acids. Internat. J. Biol. Macromolecules 31, 505-509. doi: 10.1016/j.ijbiomac.2019.03.085.
  • Permyakova ME, Permyakov SE, Kazakov AS, Denesyuk AI, Denessiouk K, Uversky VN, Permyakov EA (2019) Analyzing the structural and functional roles of residues from the ‘black’ and ‘gray’ clusters of human S100P protein. Cell Calcium 80, 46-55. doi: 10.1016/j.ceca.2019.03.008.
  • Permyakov SE, Denesyuk AI, Denessiouk KA, Permyakova ME, Kazakov AS, Ismailov RG, Rastrygina VA, Sokolov AS, Permyakov EA (2019) Monomeric state of S100P protein: Experimental and molecular dynamics study. Cell Calcium 80, 152-159. doi: 10.1016/j.ceca.2019.04.008. PMID: 31103949
  • Permyakov SE, Vologzhannikova AS, Nemashkalova EL, Kazakov AS, Denesyuk AI, Denessiouk K, Baksheeva VE, Zamyatnin AA Jr, Zernii EY, Uversky VN, Permyakov EA (2019) Experimental insight into the structural and functional roles of the 'black' and 'gray' clusters in recoverin, a calcium binding protein with four EF-hand motifs. Molecules. 24, 13 pii: E2494. doi: 10.3390/molecules24132494.
  • Kazakov AS, Mayorov SA, Deryusheva EI, Avkhacheva NA, Denessiouk KA, Denesyuk AI, Rastrygina VA, Permyakov EA, Permyakov SE (2020) Highly specific interaction of monomeric S100P protein with interferon beta. Internat J Biol Macromolecules 143, 633-639. doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2019.12.039.
  • Permyakov SE, Yundina EN, Kazakov FS, Permyakova ME, Uverky VN, Permyakov EA (2020) Mouse S100G protein exhibits properties characteristic of a calcium sensor. Cell Calcium 87, 102185. doi: https://doi.org/10.1016/j.ceca.2020.102185
  • Denesyuk AI, Permyakov SE, Johnson MS, Denessiouk K, Permyakov EA (2020) System Approach for Building of Calcium Binding Sites in Proteins. Biomolecules 10, 4, 588. doi: 10.3390/biom10040588.
  • Permyakov EA (2020) α-Lactalbumin, amazing calcium-binding protein. Biomolecules 10, 9, 1210.
  • Denessiouk K, Uversky VN, Permyakov SE, Permyakov EA, Johnson MS, Denesyuk AI (2020) Papain-like cysteine proteinase zone (PCP-zone) and PCP structural catalytic core (PCP-SCC) of enzymes with cysteine proteinase fold. Internat J Biol Macromolecules 165, 1438–1446. doi.org/10.1016/ j.ijbiomac.2020.10.022
  • Kazakov AS, Sofin AD, Avkhacheva NV, Denesyuk AI, Deryusheva EI, Rastrygina VA, Sokolov AS, Permyakova ME, Litus EA, Uversky VN, Permyakov EA, Permyakov SE (2020) Interferon beta activity is modulated via binding of specific S100 proteins. Int J Mol Sci 21, 9473.
  • Vologzhannikova AA, Khorn PA, Shevelyova MP, Kazakov AS, Emelyanenko VI, Permyakov EA, Permyakov SE (2021) The highly conservative cysteine of oncomodulin as a feasible redox sensor. Biomolecules 11, 66. https://doi.org/10.3390/ biom11010066.
  • Permyakov EA (2021) Metal binding proteins. Encyclopedia, Entry ID: 8852 Category: Molecular Biology. https://encyclopedia.pub/8852