0 шт. на сумму 0 руб. | В корзину

Лаборатория новых методов в биологии: основные публикации

  • Пермяков Е.А., Бусел Е.П., Бурштейн Э.А. Люминесценция и состояние производных индола в замороженных водно-солевых растворах. Ж. структ. химии, 1971, т. 12, N 1, с. 79-86.
  • Юмакова Е.М., Атанасов Б.П., Бурштейн Э.А., Пермяков Е.А., рН-индуцированные конформационные изменения нативного состояния производных миоглобина. Спектрофлуориметрическое исследование. В сборнике "Конформационные изменения биополимеров в растворе", Москва, Наука, 1973, с. 113-120.
  • Permyakov, E.A., and Burstein, E.A. Relaxation processes in frozen aqueous solutions of proteins. Temperature dependence of fluorescence parameters. Studia Biophysica, 1975, vol. 51, N 1, p. 91-103.
  • Burstein, E.A., Permyakov, E.A., Emelyanenko, V.I., Bushueva, T.L., and Pechere, J.F. Investigation of some physico-chemical properties of parvalbumins by means of luminescence of their phenylalanine residues. Biochim. Biophys. Acta, 1975, vol. 400, N 1, p. 1-16.
  • Bukolova-Orlova, T.G., Permyakov, E.A., Burstein, E.A., and Yukelson, L.Y. Reinterpretation of luminescence properties of neurotoxines from the venom of middle-asian cobra Naja oxiana Eichw. Biochim. Biophys. Acta, 1976, vol. 439, N 2, p. 426-431.
  • Permyakov, E.A., Burstein, E.A., Sawada, Y., and Yamazaki, Y. Luminescence of phenylalanine residues in superoxide dismutase from green pea. Biochim. Biophys. Acta, 1977, vol. 491, N 1, p. 149-154.
  • Burstein, E.A., Permyakov, E.A., Yashin, V.A., Burkhanov, S.A., and Finazzi-Agro, A. The fine structure of luminescence spectra of azurin. Biochim. Biophys. Acta, 1977, vol. 491, N 1, p. 155-159.
  • Permyakov, E.A., and Burstein, E.A. Relaxation processes in frozen aqueous protein solutions. Effects of water isotopic composition and chromophore localization on relaxation freezing. Studia Biophysica, 1977, vol. 64, N 1, p. 163-172.
  • Permyakov, E.A., and Burstein, E.A. Fast relaxation processes in protein powders. Effect of water content on the temperature dependence of protein fluorescence spectrum position. Studia Biophysica, 1977, vol. 64, N 1, p. 83-93.
  • Бурштейн Э.А., Бурханов С.А., Пермяков Е.А. К вопросу о функциональной роли парвальбуминов в регуляции Ca2+ в цикле сокращение - расслабление в скелетных мышцах позвоночных. Биофизика, 1977, т. 22, N 5, с. 946-948.
  • Пермяков Е.А. Кооперативное замораживание внутренней подвижности белков. В сборнике "Равновесная динамика нативной структуры белка." Пущино, 1977, с. 83-99.
  • Бурштейн Э.А., Бушуева Т.Л., Пермяков Е.А. Изучение равновесной структурной подвижности макромолекул по характеристикам люминесценции белковых хромофоров. Ж. прикл. спектроскопии, 1978, т. 28, N 4, с. 653-657.
  • Бурханов С.А., Чаплий М.Ф., Пермяков Е.А., Бурштейн Э.А. Сокращение - расслабление глицеринизированных мышечных волокон, вызываемое изменением рН в присутствии парвальбуминов. Биофизика, 1978, т. 23, N 4, с. 734-735.
  • Пермяков Е.А., Ярмоленко В.В., Емельяненко В.И., Бурштейн Э.А., Жердей Ш., Клоссе Ж. Изучение связывания ионов кальция парвальбумином мерланга по изменению параметров собственной флуоресценции белка. Биофизика, 1980, т. 25, N 3, с. 417-422.
  • Permyakov, E.A., Yarmolenko, V.V., Emelyanenko, V.I., Burstein, E.A., Gerday, C., and Closset, J. Fluorescence studies of the calcium binding to whiting (Gadus merlangus) parvalbumin. Eur. J. Biochem. 1980, vol. 109, N 1, p. 307-315.
  • Пермяков Е.А., Ярмоленко В.В. Возможные артефакты при работе рН-электродом на водных растворах Ca2+-связывающих систем. Биофизика, 1981, т. 26, N 1, с. 134-135
  • Permyakov, E.A., Yarmolenko, V.V., and Korystova, A.A. An evaluation of the Ca2+-binding constants of troponin-C by means of intrinsic protein fluorescence. Studia Biophysica, 1981, vol. 83, N 1, p. 63-70.
  • Permyakov, E.A., Yarmolenko, V.V., Kalinichenko, L.P., Morozova, L.A., and Burstein, E.A. Calcium binding to a-lactalbumin: structural rearrangement and association constant evaluation by means of intrinsic protein fluorescence changes. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1981, vol. 100, N 1, p. 191-197.
  • Permyakov, E.A., Kalinichenko, L.P., Morozova, L.A., Yarmolenko, V.V., and Burstein, E.A. a-lactalbumin binds magnesium ions: study by means of intrinsic fluorescence technique. Biochem. Biophys. Res. Commun. vol. 1981, 102, N 1, p. 1-7.
  • Пермяков Е.А., Ярмоленко В.В., Калиниченко Л.П., Бурштейн Э.А. Оценка констант связывания ионов Ca2+ белками по изменениям их собственной тирозиновой и фенилаланиновой флуоресценции. Биоорг. химия, 1981, т. 7, N 11, с. 1660-1668.
  • Permyakov, E.A., Kalinichenko, L.P., Yarmolenko, V.V., Burstein, E.A., and Gerday, C. Binding of nucleotides to parvalbumins. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1982, 105, N 3, p. 1059-1065.
  • Permyakov, E.A., Yarmolenko, V.V., Burstein, E.A., and Gerday, Ch. Intrinsic fluorescence spectra of a tryptophan-containing parvalbumin as a function of thermal, pH and urea denaturation. Biophys. Chemistry 1982, vol. 15, N 1, p. 19-26.
  • Пермяков Е.А., Ярмоленко В.В., Калиниченко Л.П., Морозова Л.А., Бурштейн Э.А. Связывание ионов Ca2+ а-лактальбумином из коровьего молока. Исследование по изменениям собственной белковой флуоресценции. Биофизика, 1982, т. 27, N 3, с. 380-385.
  • Пермяков Е.А., Калиниченко Л.П., Морозова Л.А., Ярмоленко В.В., Бурштейн Э.А. Исследование связывания ионов Mg2+ а-лактальбумином методом флуоресцентной спектроскопии. Биофизика, 1982, т. 27, N 4, с. 578-584.
  • Ярмоленко В.В., Пермяков Е.А., Калиниченко Л.П., Морозова Л.А., Бурштейн Э.А., Вайткус В., Связывание ионов кальция а-лактальбумином из коровьего молока. В сборнике трудов Литовского филиала ВНИИМС, Москлас, Вильнюс, 1982, т.16, с. 134-140.
  • Пермяков Е.А., Бурштейн Э.А., Емельяненко В.И., Александров Ю.М., Глаголев К.В., Махов В.Н., Сырейщикова Т.Н., Якименко М.Н. Влияние связывания кальция на время затухания собственной флуоресценции Са-связывающих белков. Биофизика, 1983, т. 28, N 3, с. 393-397.
  • Permyakov, E.A., and Shnyrov, V.L. A spectrofluorimetric study of the environment of tryptophans in bacteriorhodopsin. Biophys. Chem. 1983, vol. 18, N 1, p. 145-152.
  • Морозова Л.А., Пермяков Е.А., Бурштейн Э.А. Свойства a-лактальбумина как металлсвязывающего белка. В сборнике "Физико-химические основы функционирования клеток", Пущино, 1983, с. 16-21.
  • Permyakov, E.A., Medvedkin, V.N., Kalinichenko, L.P., and Burstein, E.A. Comparative study of physico-chemical properties of two pike parvalbumins by means of their intrinsic tyrosyl and phenylalanyl fluorescence. Arch. Biochem. Biophys. 1983, vol. 227, N 1, p. 9-20.
  • Permyakov, E.A., Kalinichenko, L.P., Medvedkin, V.N., Burstein, E.A., and Gerday, C. Sodium and potassium binding to parvalbumins measured by means of intrinsic protein fluorescence. Biochim. Biophys. Acta, 1983, vol. 749, N 1, p. 185-191.
  • Пермяков Е.А., Бурштейн Э.А. Оценка параметров связывания белком низкомолекулярных веществ методом люминесценции. В сборнике "Люминесцнтный анализ в медико-биологических исследованиях", Рига, РМИ, 1983, с. 80-85.
  • Permyakov, E.A., and Burstein, E.A. Some aspects of studies of thermal transitions in proteins by means of their intrinsic fluorescence. Biophys. Chem. 1984, vol. 19, N 3, p. 265-271.
  • Захарова Н.И., Пермяков Е.А., Фабиан М., Кононенко А.А., Чаморовский С.К., Бурштейн Э.А., Рубин А.В. О белковой флуоресценции фотосинтетических реакционных центров из Rhodopseudomonas sphaeroides. Молек. биология, 1984, т. 18, N 3, с. 719-724.
  • Permyakov, E.A., Morozova, L.A., and Burstein, E.A. Cation binding effects on the pH, thermal and urea denaturation transitions in a-lactalbumin. Biophys. Chem. 1985, vol. 21, N 1, p. 21-31.
  • Permyakov, E.A., Ostrovski, A.V., Burstein, E.A., Pleshanov, P.G., and Gerday, C. Parvalbumin conformers revealed by steady-state and time-resolved fluorescence spectroscopy. Arch. Biochem. Biophys. 1985, vol. 240, N 2, p. 781-791.
  • Permyakov, E.A., Shnyrov, V.L., Kalinichenko, L.P., and Orlov, N.Y. Effects of cation binding on the thermal transitions in calmodulin. Biochim. Biophys. Acta, 1985, vol. 830, N 2, p. 288-295.
  • Oreschkin, E.F., Borissowa, M.A., Permjakow, E.A., Burstein, E.A., und Schnyrow, V.L. Untersuchungen zur Warmedenaturierung von Fleisch mittels Eiweiseigenfluoreszenz und Mikrokalorimetrie. Fleischwirtschaft, 1985, vol. 65, N 12, p. 1498-1500.
  • Oreshkin, E.F., Borisova, M.A., Tchubarova, G.S., Gorbatov, V.M., Permyakov, E.A., Shnyrov, V.L., and Burstein, E.A. Conforma-tional changes in the muscle proteins of cured beef during heating. Meat Science, 1986, vol. 16, N 4, p. 297-305.
  • Permyakov, E.A., Kalinitschenko, L.P., Borissowa, M.A., und Oreschkin, E.F. Vergleichende Untersuchungen der Fluoreszenz von Fleisch und Eiweisen des Actomyosin-komplexes. Fleischwirtschaft, 1986, vol. 66, N 3, p. 406-407.
  • Permyakov, E.A., and Kreimer, D.I. Effects of pH, temperature and Ca2+ content on the conformation of a-lactalbumin in a medium modeling physiological conditions. Gen. Phys. Biophys. 1986, vol. 5, N 4, p. 377-390.
  • Shnyrov, V.L., Salia, C.H., Zhadan, G.G., and Permyakov, E.A. Thermal transitions in rat erythrocyte ghosts. Biomed. Biochim. Acta 1986, vol. 45, N 9, p. 1111-1119.
  • Пермяков Е.А., Островский А.В., Плешанов П.Г. Исследование методами стационарной и кинетической флуоресцентной спектро-скопии парвальбуминов, содержащих один излучающий триптофанил или тирозил. В сборнике "Люминесцентный анализ в медико-биологических исследованиях" Рига, РМИ, 1986, с. 226-231.
  • Медведкин В.Н., Митин Ю.В., Пермяков Е.А. Влияние остатка Arg 74 на формирование структуры С-концевого домена парвальбумина III щуки. Биоорг. химия, 1987, т. 13, N 2, с. 177-182.
  • Кубе Д., Шныров В.Л., Пермяков Е.А., Иванов М.В., Наградова Н.К. Взаимосвязь между термостабильностью тетрамерной молекулы лактатдегидрогеназы из мышц свиньи и степенью занятости ее активных центров лигандами. Биохимия, 1987, т. 52, N, 7, с. 1116-1125.
  • Медведкин В.Н., Митин Ю.В., Пермяков Е.А. Получение аналога фрагмента 74-108 парвальбумина III щуки, содержащего остаток аланина в положении 74, и его ацетилированного производного. Биоорг. химия, 1987, т. 13, N 8, с. 1019-1023.
  • Пермяков Е.А. Мышечные саркоплазматические кальцийсвязыва-ющие белки. В сборнике "Структура и функции белков сократительных систем". Наука, Ленинград, 1987, с. 159-167.
  • Permyakov, E.A., Ostrovski, A.V., and Kalinichenko L.P. Stopped- flow kinetic studies of Ca(II) and Mg(II) dissociation in cod parvalbumin and bovine a-lactalbumin. Biophys. Chem., 1987, vol. 28, N 2, p. 225-233.
  • Permyakov, E.A., Murakami, K., and Berliner, L.J. On experimental artifacts in the use of metal ion chelators for the determination of the cation binding constants of a-lactalbumin. A reply. J. Biol. Chem. 1987, vol. 268, N 7, p. 3196-3198.
  • Пермяков Е.А., Островский А.В., Калиниченко Л.П., Дейкус Г.Ю. Кинетика диссоциации комплексов парвальбумина с ионами кальция и магния. Молек. биология, 1987, т. 21, N 4, с. 1017-1022.
  • Муронец В.И., Ашмарина Л.И., Пермяков Е.А., Наградова Н.К. Флуориметрическое исследование иммобилизованной дрожжевой D-глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы и ее субъединиц. Связывание НАД+. Доклады АН СССР, 1987, т. 293, N 3, с. 732-736.
  • Орешкин Е.Ф., Борисова М.А., Пермяков Е.А. Изменение кон-формации белков актомиозинового комплекса при созревании свинины. Мясная индустрия СССР, 1987, N 1, с. 43-45.
  • Лакизова И.Ю., Елякова Л.А., Емельяненко В.И., Пермяков Е.А., Бурштейн Э.А. Сравнительное изучение в-1,3-глюконаз морских моллюсков по флуоресценции триптофана. Биофизика, 1988, т. 33, N 1, с. 31-35.
  • Permyakov, E.A., Kreimer, D.I., Kalinichenko, L.P., and Shnyrov, V.L. Interactions of calcium binding proteins, parvalbumin and a-lactalbumin, with dipalmitoylphosphatidylcholine vesicles. Gen. Phys. Biophys. 1988, vol. 7, N 1, p. 95-107.
  • Салия Ц.Х., Жадан Г.Г., Пермяков Е.А., Шныров В.Л. Влияние рН и концентрации буферного раствора на тепловую денатурацию теней эритроцитов крыс. Известия АН ГССР, серия биол., 1988, т. 14, N 1, с. 57-61.
  • Shnyrov, V.L., Freidina, N.A., and Permyakov, E.A. Study of pH- and temperature-induced transitions in F-protein (phospho-fructokinase) by spectroscopy and microcalorimetry methods. Biochim. Biophys. Acta, 1988, vol. 953, N 1, p. 128-133.
  • Морозова Л.А., Гусев Н.Б., Шныров В.Л., Пермяков Е.А. Исследование физико-химических свойств тропонинов I и T из сердечных и скелетных мышц методами белковой флуоресценции и калориметрии. Биохимия, 1988, т. 53, N 4, с. 531-540.
  • Пермяков Е.А., Островский А.В., Калиниченко Л.П. Кинетика диссоциации комплексов а-лактальбумина с ионами Ca2+ и Mg2+. Биофизика, 1988, т. 33, N 3, с. 413-416.
  • Пермяков Е.А., Креймер Д.И., Калиниченко Л.П., Шныров В.Л. Влияние ионов кальция и магния на взаимодействие кальцийсвязывающих белков парвальбумина и а-лактальбумина с везикулами дипальмитоилфосфатидил-холина. Биофизика, 1988, т. 33, N 3, с. 465-470.
  • Ostrovsky, A.V., Kalinichenko, L.P., Emelyanenko, V.I., Klimanov, A.V., and Permyakov, E.A. Environment of tryptophan residues in various conformational states of a-lactalbumin studied by time-resolved and steady-state fluorescence spectroscopy. Biophys. Chem. 1988, vol. 30, N 1, p. 105-115.
  • Пермяков Е.А., Калиниченко Л.П., Морозова Л.А., Дережков В.Ю., Багелова Я., Анталик М. Взаимодействие катионов меди и цинка с кальцийсвязывающими белками. Молек. биология, 1988, т. 22, N 4, с. 984-991.
  • Пермяков Е.А., Цховребова Л.А. Влияние температуры и рН на окружение остатков триптофана в а-актинине. Биофизика, 1988, т. 33, N 5, с. 754-757.
  • Permyakov, E.A., Morozova, L.A., Kalinichenko, L.P., and Derezhkov, V.Y. Interaction of a-lactalbumin with Cu2+. Biophys. Chem. 1988, vol. 32, N 1, p. 37-42.
  • Шныров В.Л., Левицкий Д.И., Веденкина Н.С., Николаева О.П., Хворов Н.В., Пермяков Е.А., Поглазов Б.Ф. Доменная структура субфрагмента 1 миозина. Доклады АН СССР, 1989, т. 304, N 6, с. 1497-1499.
  • Permyakov, E.A., Kreimer, D.I., Kalinichenko, L.P., Orlova, A.A., and Shnyrov, V.L. Interaction of parvalbumins with model phospholipid vesicles. Cell Calcium, 1989, vol. 10, N 2, p. 71-79.
  • Oreschkin, E.F., Borissowa, M.A., Permjakow, E.A., and Burstein, E.A. Konformationsveranderungen des Muskeleiweises wahrend der Reifung und ihre Berichung zum Wasserbindungsvermogen von Schweinefleisch. Fleischwirtschaft, 1989, vol. 69, N 4, p. 627-630.
  • Пермяков Е.А., Медведкин В.Н., Корнейчук Г.А., Костржевская Е.Г., Мурзин А.Г. Ингибируемое ионами Са связывание мелиттина парвальбумином. Новая роль для парвальбуминов? Молек. биология, 1989, т. 23, N 3, с. 693-698.
  • Burstein, E.A., Nyamaa, D., Bat-Erdene, O., Enkhzaya, D., Burgetbazar, B., Emelyanenko, V.I., and Permyakov, E.A. An interaction of albumin from camel serum with fraxetin. Studia Biophysica, 1990, vol. 135, N 1, p. 15-24.
  • Levitsky, D.I., Khvorov, N.V., Shnyrov, V.L., Vedenkina, N.S., Permyakov, E.A., and Poglazov, B.F. Domain structure of myosin subfragment-1. Selective denaturation of the 50 kDa segment. FEBS Letters, 1990, vol. 264, N 2, p. 176-178.
  • Шныров В.Л., Веденкина Н.С., Островский А.В., Пермяков Е.А., Голицина Н.Л., Левицкий Д.И. Исследование тепловой денатурации стержневой части молекулы миозина методами микрокалориметрии и собственной флуоресценции. Биофизика, 1990, т. 35, N 3, с. 415-420.
  • Musatov, A., Permyakov, E.A., Bagelova, J., Morozova, L.A., and Shnyrov, V.L. Some aspects of fluorescence and microcalorimetric studies of cytochrome C oxidase. Biochem. Int. 1990, vol. 21, p. 563-571.
  • Permyakov, E.A., Medvedkin, V.N., Mitin, Y.V., and Kretsinger, R.H., Noncovalent complex between domain AB and domains CD*EF of parvalbumin. Biochim. Biophys. Acta, 1991, vol. 1076, p.67-70.
  • Permyakov, E.A., Grishchenko, V.M., Kalinichenko, L.P., Orlov, N.Y., Kuwajima, K., and Sugai, S. Calcium-regulated interactions of human a-lactalbumin with bee venom melittin. Biophys. Chem. 1991, vol. 39, p. 111-117.
  • Веденкина Н.С., Абрамян А.А., Багдасарян З.Н., Шныров В.Л., Пермяков Е.А. Связывание ионов меди и цинка аминоацилазой из Aspergillus oryzae. Биохимия, 1991, т. 56, N 3, с. 500-507.
  • Czurylo, E.A., Emelyanenko, V.I., Permyakov, E.A., and Dabrowska, R. Spectrofluorimetric studies on C-terminal 34 kDa fragment of caldesmon. Biophys. Chem. 1991, vol. 40, N 2, p. 181-188.
  • Morozova, L.A., Shnyrov, V.L., Gusev, N.B., and Permyakov, E.A. Thermal transitions in cardiac troponin and its subunits. In NATO ASI Series, vol. H 56, Cellular Regulation by Protein Phosphorylation, Edited by L.M.G. Heilmeyer, Jr. Springer Verlag, Berlin, Heidelberg, 1991, p. 67-71.
  • Levitsky, D.I., Khvorov, N.V., Shnyrov, V.L., Bukatina, A.E., Vedenkina, N.S., Permyakov, E.A., and Poglazov, B.F. Nucleotide-induced changes in domain structure of myosin subfragment 1. In Muscle and Motility (ed. G. Marshal, U. Carraro) Intersept Ltd, London, 1990, p. 311-315.
  • Levitsky, D.I., Nikolaeva, O.P., Vedenkina, N.S., Shnyrov, V.L., Golitsina, N.L., Khvorov, N.V., Permyakov, E.A., and Poglazov, B.F. The effect of alkali light chains on the thermal stability of myosin subfragment 1. Biomed. Sci., 1991, vol. 2, N 2, p. 140-146.
  • Permyakov, E.A., Shnyrov, V.L., Kalinichenko, L.P., Kuchar, A., Reyzer, I.L., and Berliner, L.J. Binding of Zn(II) ions to a-lactalbumin. J. Protein Chem., 1991, vol. 10, N 6, p. 577-584.
  • Бакунина И.Ю., Сова В.В., Елякова Л.А., Макарьева Т.Н., Стоник В.А., Пермяков Е.А., Емельяненко В.И. Влияние сульфатов полиоксистероидов на экзо- и эндоглюканазы. Биохимия, 1991, т. 56, N 8, с. 1397-1405.
  • Hirai, Y., Permyakov, E.A., and Berliner, L.J. Proteolytic digestion of a-lactalbumin: physiological implications. J. Protein Chem., 1992, vol. 11, N 1, p. 51-57.
  • Permyakov, E.A., Kalinichenko, L.P., Derezhkov, V.Y., Antalik, M., Meinholtz, D.C., and Berliner, L.J. Interaction of cupric ion with parvalbumin. Biophys. Chem., 1992, vol. 42, N 1, p. 189-194.
  • Levitsky, D.I., Shnyrov, V.L., Khvorov, N.V., Bukatina, A.E., Vedenkina, N.S., Permyakov, E.A., Nikolaeva, O.P., and Poglazov, B.F. Effects of nucleotide binding on thermal transitions and domain structure of myosin subfragment 1. Eur. J. Biochem. 1992, vol. 209, N 3, p. 829-835.
  • Leontiev, V.V., Uversky, V.N., Permyakov, E.A., and Murzin, A.G. Introduction of Ca2+-binding amino acid sequence into the T4 lysozyme. Biochim. Biophys. Acta 1993, vol. 1162, N 1-2, 84-88.
  • Permyakov, E.A., Reyzer, I.L., and Berliner, L.J. Effects of Zn(II) on galactosyl transferase activity. J. Prot. Chem. 1993, vol. 12, N 5, p.633-638.
  • Медведкин В.Н., Пермяков Е.А., Уверский В.Н., Грипась А.Ф., Митин Ю.В. Флуоресцентный контроль твердофазного синтеза пептидов с применением кварцевого реактора-кюветы. Биоорг. химия, 1994, т. 20, N 6, с. 635-643.
  • Permyakov, E.A., and Berliner, L.J. Co2+-binding to a-lactalbumin. J. Prot. Chem. 1994, vol. 13, N 3, p. 277-281.
  • Permyakov, E.A., Medvedkin, V.N., Klimenko, L.V., Mitin, Y.V., and Permyakov, S.E. Kinetics of peptide synthesis studied by fluorescence of fluorophenyl esters. Int. J. Peptide Protein Res. 1994, vol. 44, N 1, p. 472-476.
  • Пермяков Е.А., Дейкус Г.Ю. Аналитическое описание электронно-колебательных спектров белков. Мол. биология, 1995, т. 29, N 1, с. 159-167.
  • Пермяков Е.А., Дейкус Г.Ю. Исследование конформационных переходов в белках по триптофановой флуоресценции и фосфоресценции при низких температурах. Мол. биология, 1995, т. 29, N 2, с. 339-344.
  • Веденкина Н.С., Калиниченко Л.П., Пермяков Е.А. Влияние фаллоидина на стабильность F- и G-актина. Мол. биология, 1995, т. 29, N 3, с. 597-602.
  • Medvedkin, V.N., Permyakov, E.A., Klimenko, L.V., Mitin, Y.V., Matsushima, N., and Nakayama, S. Interactions of (AlaAlaLysPro)n and (LysLysSerPro)n with DNA. Proposed coiled coil of AlgR3 and AlgP from Pseudomonas Aeruginosa. Prot. Eng. 1995, v. 8, N 1, p. 63-70.
  • Медведкин В.Н., Заболотских В.Ф., Пермяков Е.А., Митин Ю.В., Сорокина М.Н., Клименко Л.В. n-сульфотетрафторфениловые гидрофильные активированные эфиры аминокислот в пептидном синтезе. Биоорг. химия 1995, т. 21, N9, с. 684-690.
  • Grishchenko, V.M., Kalinichenko, L.P., Deikus, G.Y., Veprintsev, D.B., Cawthern, K., Berliner, L.J., and Permyakov E.A. Interactions of a-lactalbumin with lipid vesicles studied by tryptophan fluorescence. Biochem. Mol. Biol. Internat. 1996, vol. 38, N 3, p. 453-466.
  • Cawthern, K.M., Permyakov, E.A., and Berliner, L.J. Membrane-bound states of a-lactalbumin: implications for the protein stability and conformation. Protein Sci. v. 5, N 7, p. 1394-1405, 1996.
  • Veprintsev, D.B., Permyakov, E.A., Kalinichenko, L.P., and Berliner, L.J. Pb2+ and Hg2+ binding to a-lactalbumin. Biochem. Mol. Biol. Internat. 1996, vol. 39, N 6, p. 1255-1265.
  • Todorova, R.T., Rogov, V.V., Vasilenko, K.S., and Permyakov, E.A. Study of tyrosine-containing mutants of ribosomal protein L7/L12 from Escherichia coli. Biophys. Chem.1996, v. 62, N 1-3, p.39-46.
  • Permyakov, E.A., Veprintsev, D.B., Deikus, G.Y., Permyakov, S.E., Kalinichenko, L.P., Grishchenko, V.M., and Brooks, C.L. pH-induced transition and Zn2+-binding properties of bovine prolactin. FEBS Letters 1997 v. 405, N 3, p. 273-276.
  • Veprintsev, D.B., Permyakov, S.E., Permyakov, E.A., Rogov, V.V., Cawthern, K.M., and Berliner, L.J. Cooperative thermal transitions of bovine and human apo-a-lactalbumins: evidence for a new intermediate state. FEBS Letters 1997, v. 412, N 3, p. 625-628.
  • Shnyrov,V.L., Sanchez-Ruiz,J.M., Boiko, B.N., Zhadan, G.G., and Permyakov, E.A. Applications of scanning microcalorimetry in biophysics and biochemistry. Thermochim. Acta 1997, v. 302, N. 1-2, p. 165-180.
  • Cawthern, K.M., Narayan, M., Chaudhuri, D., Permyakov, E.A., and Berliner, L.J. Interactions of a-lactalbumin with fatty acids and spin label analogs. J. Biol. Chem. 1997, v. 272, N 49, p. 30812-30816.
  • Cawthern, K.M., Anderson, P.J., Permyakov, E.A., and Berliner, L.J. Interaction of N-acetylglucosamine-(1-4)-galactosyltransferase with liposomes. Period. Biol. 1998, v. 100, Suppl. 2, p. 53-58.
  • Veprintsev, D.B., Narayan, M., Permyakov, S.E., Uversky, V.N., Brooks, C.L., Cherskaya, A.M., Permyakov, E.A., and Berliner, L.J. Fine tuning the N-terminus of a calcium binding protein: a-lactalbumin. PROTEINS: Structure, Function, and Genetics 1999, v. 37, p. 65–“72.
  • Пермяков, С. Е., Сенин, И. И., Уверский, В. Н., Черская, А. М., Шульга-Морской, С. В., Зинченко, Д. В., Алексеев, А. М., Заргаров, А. А., Липкин, В. М., Филиппов, П. П., Пермяков, Е. А. Точечные аминокислотные замены в Са2+-связывающих центрах рековерина. I. Механизм последовательного заполнения Са2+-связывающих центров. Биоорг. химия 1999, т. 25, N10, с. 742-746.
  • Уверский, В. Н., Пермяков, С. Е., Сенин, И. И., Черская, А. М., Шульга-Морской, С. В., Зинченко, Д. В., Алексеев, А. М., Заргаров, А. А., Липкин, В. М., Филиппов, П. П., Пермяков, Е. А. Точечные аминокислотные замены в Са2+-связывающих центрах рековерина. II. Необычное поведение белка при взаимодействии с ионами кальция. Биоорг. химия 2000, т. 26, N3, с. 173-178.
  • Пермяков, С. Е., Уверский, В. Н., Черская, А. М., Шульга-Морской, С. В., Зинченко, Д. В., Алексеев, А. М., Зерний, Е. Ю., Заргаров, А. А., Сенин, И. И., Липкин, В. М., Филиппов, П. П., Пермяков, Е. А. Точечные аминокислотные замены в Са2+-связывающих центрах рековерина. III. Мутант с четвёртым реконструированным Са2+-связывающим центром. Биоорг. химия 2000, т. 26, N4, с. 285-289.
  • Permyakov, S.E., Cherskaya, A.M., Senin, I.I., Zargarov, A.A., Shulga-Morskoy, S.V., Alekseev, A.M., Zinchenko, D.V., Lipkin, V.M., Philippov, P.P., Uversky, V.N., Permyakov, E.A. Effects of mutations in the calcium-binding sites of recoverin on its calcium affinity: evidence for successive filling of the calcium-binding sites. Protein Engineering 2000, v. 13, N 11, p. 783-790.
  • Permyakov, E.A., Berliner, L.J. a-Lactalbumin: structure and function. FEBS Lett 2000, v. 473, N 3, p. 269-274.
  • Permyakov, S.E., Veprintsev, D.B., Brooks, C.L., Permyakov, E.A., Berliner, L.J. Zinc binding in bovine a-lactalbumin: Sequence homology may not be a predictor of subtle functional features. Proteins 2000, v. 40, N 1, p. 106-111.
  • Uversky, V.N., Gillespie, J.R., Millett, I.S., Khodyakova, A.V., Vasilenko, R.N., Vasiliev, A.M., Rodionov, I.L., Kozlovskaya, G.D., Dolgikh, D.A., Fink, A.L., Doniach, S., Permyakov, E.A., Abramov, V.M. Zn2+-mediated structure formation and compaction of the "natively unfolded" human prothymosin alpha. Biochem Biophys Res Commun 2000, v. 267, N 2, p. 663-668.
  • Пермяков, С. Е., Пермяков, Е. А. Использование методов белковой инженерии в исследовании кальцийсвязывающих белков. Биофизика 2000, т. 45, N6, с. 990-1006.
  • Permyakov, S.E., Uversky, V.N., Veprintsev, D.B., Cherskaya, A.M., Brooks, C.L., Permyakov, E.A., and Berliner, L.J. Mutating aspartate in the calcium-binding site of a-lactalbumin: effects on the protein stability and cation binding. Protein Engineering 2001, v. 14, N 10, p. 785-789.
  • Permyakov, S.E., Oberg, K.A., Cherskaya, A.M., Shavlovsky, M.M., Permyakov, E.A., Uversky, V.N. Human a-fetoprotein as a ZnII-binding protein. Tight cation binding is not accompanied by global changes in protein structure and stability. Biochimica et Biophysica Acta 2002, v. 1586, p. 1-10.
  • Permyakov, E.A., Permyakov, S.E., Medvedkin, V.N. Kinetics and Mechanism of the Peptide Synthesis in Solution. Russian Journal of Bioorganic Chemistry 2002, v. 28, N 1, p. 9–“13.
  • Uversky, V.N., Permyakov, S.E., Zagranichny, V.E., Rodionov, I.L., Fink, A.L., Cherskaya, A.M., Wasserman, L.A., and Permyakov, E.A. Effect of zinc and temperature on the conformation of the gamma subunit of retinal phosphodiesterase: a natively unfolded protein. Journal of Proteome Research 2002, v. 1, p. 149-159.
  • a-lactalbumin fibrillation. Biochemistry 2002, v. 41, p. 12546-12551.
  • Permyakov, S.E., Cherskaya, A.M., Wasserman, L.A., Khokhlova, T.I., Senin, I.I., Zargarov, A.A., Zinchenko, D.V., Zernii, E.Y., Lipkin V.M., Philippov, P.P., Uversky, V.V., and Permyakov, E.A. Recoverin is a zinc-binding protein. J. Proteome Res. 2003, v. 2, p. 51-57.
  • Permyakov, E.A., Permyakov, S.E., Deikus, G.Y., Morozova-Roche, L.A., Grishchenko, V.M., Kalinichenko, L.P., and Uversky, V.N. Ultraviolet illumination-induced reduction of a-lactalbumin disulfide bridges. Proteins: Structure, Function, and Genetics 2003, v. 51, p. 498-503.
  • Permyakov, S.E., Millett, I.S., Doniach, S., Permyakov, E.A., and Uversky, V.N. Natively unfolded C-terminal domain of caldesmon remains substantially unstructured after the effective binding to calmodulin. Proteins 2003, v. 53, p. 855-862.
  • Permyakov, S.E., Pershikova, I.V., Khokhlova, T.I., Uversky, V.N., Permyakov, E.A. No need to be HAMLET or BAMLET to interact with histones: binding of monomeric a-lactalbumin to histones and basic poly-amino acids. Biochemistry 2004, v. 43, p. 5575-5582.
  • Permyakov, S.E., Pershikova, I.V., Zhadan, A.P., Goers, J., Bakunts, A.G., Uversky, V.N., Berliner, L.J., and Permyakov, E.A. Conversion of human a-lactalbumin to an apo-like state in the complexes with basic poly-amino acids: toward understanding of the molecular mechanism of antitumor action of HAMLET. J. Proteome Res. 2005, v. 4, N 2, p. 564-569.
  • Permyakov, S.E., Makhatadze, G.I., Owenius, R., Uversky, V.N., Brooks, C.L., Permyakov, E.A. & Berliner, L.J. How to improve nature: study of the electrostatic properties of the surface of a-lactalbumin. Protein Eng Des Sel 2005, v. 18, N 9, p. 425-433.
  • Permyakov, S.E., Khokhlova, T.I., Nazipova, A.A., Zhadan, A.P., Morozova-Roche, L.A., and Permyakov, E.A. Calcium-binding and temperature induced transitions in equine lysozyme: new insights from the pCa-temperature "phase diagrams". Proteins 2006, v. 65, p. 984-998.
  • Weiergraber, O.H., Senin, I.I., Zernii, E.Y., Churumova, V.A., Kovaleva, N.A., Nazipova, A.A., Permyakov, S.E., Permyakov, E.A., Philippov, P.P., Granzin, J. & Koch, K.W. Tuning of a neuronal calcium sensor. J. Biol. Chem. 2006, v. 281, p. 37594-37602.
  • Permyakov, S.E. & Permyakov, E.A. The use of the free metal –“ temperature ‘?phase diagrams’™ for studies of single site metal binding proteins. The Protein Journal 2007, v. 26, N 1, p. 1-12.
  • Permyakov, S.E., Nazipova, A.A., Denesyuk, A.I., Bakunts, A.G., Zinchenko, D.V., Lipkin, V.M., Uversky, V.N., and Permyakov, E.A. Recoverin as a redox-sensitive protein. J. Proteome. Res. 2007, v. 6, p. 1855-1863.
  • Permyakov, S.E., Bakunts, A.G., Denesyuk, A.I., Knyazeva, E.L., Uversky, V.N., Permyakov, E.A. Apo-parvalbumin as an intrinsically disordered protein. Proteins 2008, v. 72, p. 822-836.
  • Knyazeva, E.L., Grishchenko, V.M., Fadeev, R.S., Akatov, V.S., Permyakov, S.E., Permyakov, E.A. Who is Mr. HAMLET? Interaction of human a-lactalbumin with monomeric oleic acid, Biochemistry 2008, v. 47, N 49, p.13127-13137.
  • Permyakov, S.E., Karnoup, A.S., Bakunts, A.G., Permyakov, E.A. Sequence microheterogeneity of parvalbumin pI 5.0 of pike: a mass spectrometric study. BBA - Proteins and Proteomics 2009, v. 1794, N 1, p. 129-136.
  • Permyakov, E.A., and Kretsinger, R.H. Cell signaling, beyond cytosolic calcium in eukaryotes. J Inorg Biochem. 2009, v. 103, p. 77-86.
  • Knyazeva, E.L., Grishchenko, V.M., Fadeev, R.S., Akatov, V.S., Permyakov, S.E., and Permyakov, E.A. Who Is Mr. HAMLET? Interaction of human α-lactalbumin with monomeric oleic acid. Biochemistry, 2008, 47, 49, 13127-13137.
  • Zherelova, O.M., Kataev, A.A., Grishchenko, V.M., Knyazeva, E.L., Permyakov, S.E., and Permyakov, E.A. Interaction of antitumor α-lactalbumin-oleic acid complexes with artificial and natural membranes. J. Bioenerg. Biomembr. 2009, 41, 3, 229-237.
  • Permyakov, S.E., Bakunts, A.G., Permyakova, M.E., Denesyuk, A.I., Uversky, V.N., and Permyakov, E.A. Metal-controlled interdomain cooperativity in parvalbumins. Cell Calcium, 2009, 46, 163-175.
  • Permyakov, S.E., Khokhlova, T.I., Uversky, V.N., and Permyakov, E.A. Analysis of Ca2+/Mg2+ selectivity in α-lactalbumin and Ca2+-binding lysozyme reveals a distinct Mg2+-specific site in lysozyme. Proteins, 2010, in press.
  • Permyakov, E.A., Uversky, V.N. Fluorescence spectroscopy of intrinsically disordered proteins. In: Instrumental Analysis of Intrinsically Disordered Proteins: Assessing Structure and Conformation (Uversky V.N., Longhi S., Eds.) In The Wiley Series in Protein and Peptide Science (Uversky V.N. series Ed.), John Wiley & Sons, Inc, Hoboken, New Jersey, USA. (2010) pp. 323-344.
  • Zernii, E., Komolov, K., Permyakov, S., Kolpakova, T., Dell Orco, D., Poetzsch, A., Knyazeva, E., Grigoriev, I., Permyakov, E., Senin, I., Philippov, P., and Koch, K.W. Involvement of recoverin C-terminal segment in recognition of the target enzyme rhodopsin kinase. Biochem. J. (2011) 435, 2, 441-450; PMID: 21299498.
  • Permyakov, S.E., Zernii, E.Y., Knyazeva, E.L., Denesyuk, A.I., Nazipova, A.A., Kolpakova, T.V., Zinchenko, D.V., Philippov, P.P., Permyakov, E.A., Senin, I.I. Oxidation mimicking substitution of conservative cysteine in recoverin suppresses its membrane association. Amino Acids (2011) PMID: 21344177.
  • Permyakov, S.E., Ismailov, R.G., Xue, B., Denesyuk, A.I., Uversky, V.N., and Permyakov, E.A. Intrinsic disorder in S100 proteins. Mol. BioSyst. (2011) 7, 2164-2180 DOI: 10.1039/ C0MB00305K.
  • Permyakov, S.E., Knyazeva, E.L., Leonteva, M.V., Fadeev, R.S., Chekanov, A.V., Zhadan, A.P., Håkansson, A.P., Akatov, V.S., and Permyakov, E.A. A novel method for preparation of HAMLET-like protein complexes. Biochimie (2011) 93, 1495-1501; PMID: 21596091.
  • Permyakov, S.E., Knyazeva, E.L., Khasanova, L.M., Fadeev, R.S., Zhadan, A.P., Roche- Hakansson, H., Håkansson, A.P., Akatov, V.S., Permyakov, E.A. Oleic acid is a key cytotoxic component of HAMLET-like complexes. Biol Chem. (2012) 393, 85-92; PMID: 22124270
  • Permyakov, S.E., Vologzhannikova, A.A., Emelyanenko, V.I., Knyazeva, E.L., Kazakov, A.S., Lapteva, Y.S., Permyakova, M.E., Zhadan, A.P., and Permyakov, E.A. The impact of alpha-N-acetylation on structural and functional status of parvalbumin. Cell Calcium (2012) 52, 5, 366-376.
  • Permyakov, E.A. The use of UV-Vis absorption spectroscopy for studies of natively disordered proteins. Methods Mol. Biol. (2012) 895, 421-433.
  • Nemashkalova, E.L., Kazakov, A.S., Khasanova, L.M., Permyakov, E.A., and Permyakov, S.E. Structural characterization of more potent alternatives to HAMLET, a tumoricidal complex of α-lactalbumin and oleic acid. Biochemistry (2013) DOI: 10.1021/bi400643s.
  • Permyakov, S.E., Kazakov, A.S., Avkhacheva, N.V., and Permyakov, E.A. Parvalbumin as a metal-dependent antioxidant. Cell Calcium (2014) dx.doi.org 10.1016 j.ceca.2014. 03.001.
  • Denessiouk, K., Permyakov, S., Denesyuk, A., Permyakov, E., Johnson, M.S. Two structural motifs within canonical EF-hand calcium binding domains identify five different classes of calcium buffers and sensors. PLoS ONE (2014) 9 (10): e109287. doi:10.1371/journal.pone.0109287.
  • Kaspersen, J.D., Pedersen, J.N., Hansted, J.G., Nielsen, S.B., Sakthivel, S., Wilhelm, K., Nemashkalova, E.L., Permyakov, S.E., Permyakov, E.A., Pinto Oliveira, C.L., Morozova-Roche, L.A., Otzen, D.E., Pedersen, J.S. Generic Structures of Cytotoxic Liprotides: Nano-Sized Complexes with Oleic Acid Cores and Shells of Disordered Proteins. Chembiochem. (2014) Nov 17. doi: 10.1002/cbic.201402407.
  • Demidenko, A.V., Kudryakova, N.V., Karavaiko, N.N., Kazakov, A.S., Cherepneva,G.N., Shevchenko, G.V., Permyakov, S.E., Kulaeva,O.N., Oelmüller, R., Kusnetsov, V.V. The ABA-binding protein AA1 of Lupinus luteus is involved in ABA-mediated responses. Russian Journal of Plant Physiology, 2015; v.62, N2, p. 161–170.
  • Breydo, L., Sales, A.E., Ferreira, L., Fedotoff, O., Shevelyova, M.P., Permyakov, S.E., Kroeck, K.G., Permyakov, E.A., Zaslavsky, B.Y., Uversky, V.N. Effects of osmolytes on protein-solvent interactions in crowded environment: Analyzing the effect of TMAO on proteins in crowded solutions. Arch Biochem Biophys. 2015; v.570, p. 66-74. doi:10.1016/j.abb.2015.02.021
  • Baksheeva, V.E., Nazipova, A.A., Zinchenko, D.V., Serebryakova, M.V., Senin, I.I., Permyakov, S.E., Philippov, P.P., Li Y., Zamyatnin, A.A., Zernii, E.Y., Aliev, G. Ca2+- myristoyl switch in neuronal calcium sensor-1: a role of C-terminal segment. CNS Neurol Disord Drug Targets. 2015; v.14, N4, p. 437-451.
  • Zernii, E.Y., Nazipova, A.A., Gancharova, O.S., Kazakov, A.S., Serebryakova, M.V., Zinchenko, D.V., Tikhomirova, N.K., Senin, I.I., Philippov, P.P., Permyakov, E.A., Permyakov, S.E. Light-induced disulfide dimerization of recoverin under ex vivo and in vivo conditions. Free Radic Biol Med. 2015; v.83, p. 283-295. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2015.03.001
  • Zernii, E.Y., Grigoriev, I.I., Nazipova, A.A., Scholten, A., Kolpakova, T.V., Zinchenko, D.V., Kazakov, A.S., Senin, I.I., Permyakov, S.E., Dell'Orco, D., Philippov, P.P., Koch, K.W. Regulatory function of the C-terminal segment of guanylate cyclase-activating protein 2. Biochim Biophys Acta. 2015; v.1854(10 Pt A), p. 1325-1337. doi:10.1016/j.bbapap.2015.05.005
  • Lomonosova, A.V., Ovchinnikova, E.V., Kazakov, A.S., Denesyuk, A.I., Sofin, A.D., Mikhailov, R.V., Ulitin, A.B., Mirzabekov, T.A., Permyakov, E.A., Permyakov, S.E. Extremophilic 50S Ribosomal RNA-Binding Protein L35Ae as a Basis for Engineering of an Alternative Protein Scaffold. PLoS One. 2015; v.10, N8, p. e0134906. doi:10.1371/journal.pone.0134906
  • Permyakov, S.E., Permyakov, E.A., Uversky, V.N. Intrinsically disordered caldesmon binds calmodulin via the “buttons on a string” mechanism. PeerJ. 2015; v.3, p. e1265. doi:10.7717/peerj.1265
  • Murina VN, Selivanova OM, Mikhaylina AO, Kazakov AS, Nikonova EY, Lekontseva NV, Tishchenko SV, Nikulin AD. Supramolecular organization of Hfq-like proteins. Biochemistry (Mosc). 2015;v.80, N4, p.441-448. doi: 10.1134/S0006297915040070.
  • Permyakov, E.A., Permyakov, S.E., Breydo, L., Redwan, E.M., Almehdar, H.A., Uversky, V.N. (2015) Disorder in milk proteins: α-Lactalbumin, a multifunctional whey protein acting as an oligomeric molten globular “oil container” in the anti-tumorigenic drugs, liprotides. Current Protein & Peptide Science.
  • Permyakov EA, Permyakov SE, Breydo L, Redwan EM, Almehdar HA, Uversky VN (2016) Disorder in milk proteins: α-lactalbumin, a multifunctional whey protein acting as an oligomeric molten globular "oil container" in the anti-tumorigenic drugs, liprotides. Curr Protein Pept Sci. Dec 2, PMID: 26916155
  • Permyakov EA, Uversky VN, Permyakov SE (2016) Interleukin-11: a multifunctional cytokine with intrinsically disordered regions. Cell Biochem Biophys DOI 10.1007/ s12013-016-0752-7.
назад

Продукция